ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ವಿಧಗಳು. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು

(ಲೇಟ್ ಲ್ಯಾಟಿನ್ ಮಾರ್ಪಾಡು-ಬದಲಾವಣೆಯಿಂದ) ಬಯೋಜೆನಿಕ್, ಪೂರ್ಣಗೊಂಡ ನಂತರ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಪ್ರಸಾರಗಳು ಮ್ಯಾಟ್ರಿಕ್ಸ್ ರೈಬೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಕ್ ಆಮ್ಲ, ಅಥವಾ mRNA, (mRNA ಟೆಂಪ್ಲೇಟ್‌ನಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ) ಅಥವಾ ಅದು ಪೂರ್ಣಗೊಳ್ಳುವವರೆಗೆ. ಮೊದಲ ಪ್ರಕರಣದಲ್ಲಿ ಎಂ.ಬಿ. ಎಂದು ಕರೆದರು ಪೋಸ್ಟ್ t ಮತ್ತು n s l a t i n o n y, ಎರಡನೇಯಲ್ಲಿ - o t r a n c l a t ion n o y ಗೆ. ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳ ಕೊಳೆಯುವಿಕೆಯಿಂದಾಗಿ ಇದನ್ನು ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಂಪುಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು, ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಅಂತಿಮ ರೂಪ, ಅದರ ಶಾರೀರಿಕ ಚಟುವಟಿಕೆ, ಸ್ಥಿರತೆ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದೊಳಗಿನ ಚಲನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಎಕ್ಸ್ಟ್ರಾಸೆಲ್ಯುಲರ್ (ಸ್ರವಿಸುವ) ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ಇನ್ನೂ ಅನೇಕ. ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು. ಪೊರೆಗಳು ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದೊಳಗಿನ ವಿಭಾಗಗಳು (ಕೋಶದ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಭಾಗಗಳು) ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲೇಷನ್ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಗ್ಲೈಕೊಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು.ನಾಯಬ್. ಎನ್-ಗ್ಲೈಕೋಸಿಡಿಕ್ ಬಂಧದಿಂದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಿಗೆ ಲಗತ್ತಿಸಲಾದ ಮನ್ನೋಸ್-ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿ ಆಯೋಜಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅಂತಹ ಸರಪಳಿಗಳ ರಚನೆಯ ಆರಂಭಿಕ ಹಂತವು ಯೋಜನೆಯ ಪ್ರಕಾರ ಸಹ-ಅನುವಾದವಾಗಿ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ:

ಡಾಲ್-ಡೋಲಿಕೋಲ್ (ಪಾಲಿಪ್ರೆನಾಲ್), ಡಾಲ್-ಪಿ-ಪಿ-ಡೋಲಿಚೋಲ್ ಪೈರೋಫಾಸ್ಫೇಟ್, ಜಿಎಲ್‌ಸಿ-ಗ್ಲೂಕೋಸ್, ಜಿಎಲ್‌ಸಿಎನ್‌ಎಸಿ-ಎನ್-ಅಸಿಟೈಲ್-ಡಿ-ಗ್ಲುಕೋಸ್ಅಮೈನ್, ಮ್ಯಾನ್-ಮನ್ನೋಸ್

ನಂತರದ ಜನನ. ಹಂತಗಳನ್ನು ಅನುವಾದದ ನಂತರ ಹಲವಾರು ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ವಿವಿಧ ಉಪಕೋಶೀಯ ವಿಭಾಗಗಳಲ್ಲಿ ಇರುವ ಕಿಣ್ವಗಳು. ಆದ್ದರಿಂದ, ವೆಸಿಕ್ಯುಲರ್ ಸ್ಟೊಮಾಟಿಟಿಸ್ ವೈರಸ್‌ನ ಜಿ-ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಾಗಿ, ಗ್ಲೈಕೋಸಿಡಿಕ್ ಸರಪಳಿಗಳಿಂದ-ರೋಗೋವನ್ನು 15 ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗಿದೆ, ಅಂತಹ ಘಟನೆಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ. ಮೊದಲನೆಯದಾಗಿ, ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ನಲ್ಲಿ ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್ ಎರಡು ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಎರಡು ವಿಭಿನ್ನ ಗ್ಲುಕೋಸಿಡೇಸ್‌ಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಟರ್ಮಿನಲ್ ಗ್ಲೂಕೋಸ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಬೇರ್ಪಡಿಕೆ. ನಂತರ, ಮನ್ನೋಸಿಡೇಸ್ (I ಮತ್ತು II) 6 ಮನ್ನೋಸ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು N-ಅಸಿಟೈಲ್-D-ಗ್ಲುಕೋಸ್ಅಮೈನ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್‌ಫರೇಸ್ ಮೂರು GlcNAc ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಗ್ಲೈಕೊಪ್ರೋಟೀನ್ ಮನ್ನೋಸ್ ಅವಶೇಷಗಳಿಗೆ ಸೇರಿಸುತ್ತದೆ. ಅಂತಿಮವಾಗಿ, ಗಾಲ್ಗಿ ಸಂಕೀರ್ಣದಲ್ಲಿ, ಫ್ಯೂಕೋಸ್, ಗ್ಯಾಲಕ್ಟೋಸ್ ಮತ್ತು ಸಿಯಾಲಿಕ್ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳು ಅನುಗುಣವಾದ ವರ್ಗಾವಣೆಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಈ ಅವಶೇಷಗಳಿಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಮೊನೊಸ್ಯಾಕರೈಡ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಸಲ್ಫೋನೇಷನ್ ಮತ್ತು ಇತರ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳಿಗೆ ಒಳಗಾಗಬಹುದು.

ಸ್ರವಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲೇಷನ್ ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್‌ನಿಂದ ಮುಂಚಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಸಂಸ್ಕರಣೆ - ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ "ಸಿಗ್ನಲ್" ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಅನುಕ್ರಮದ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಿಂದ ಬೇರ್ಪಡುವಿಕೆ. ಯುಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್ನಲ್ಲಿ ಜೀವಕೋಶಗಳು (ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾ ಮತ್ತು ನೀಲಿ-ಹಸಿರು ಪಾಚಿಗಳನ್ನು ಹೊರತುಪಡಿಸಿ ಎಲ್ಲಾ ಜೀವಿಗಳ ಜೀವಕೋಶಗಳು), ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಪ್ರೊಕಾರ್ಯೋಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅನುವಾದದಿಂದ ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶಗಳು (ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾ ಮತ್ತು ನೀಲಿ-ಹಸಿರು ಪಾಚಿಗಳ ಜೀವಕೋಶಗಳು) ಇದು ಅನುವಾದದ ನಂತರ ಮುಂದುವರಿಯಬಹುದು. ನಾಯಬ್. ಸಾಮಾನ್ಯ ಸಿಗ್ನಲ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳು 23 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ. ಈ ಅನುಕ್ರಮಗಳ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣಗಳೆಂದರೆ 7 ರಿಂದ 14 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ವಿಭಾಗವು ನಂತರ ಒಂದು ಸಣ್ಣ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ವಿಭಾಗದ ಕೊನೆಯಲ್ಲಿ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಾಗಿದೆ. ಸಿಗ್ನಲ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಪ್ರದೇಶದೊಂದಿಗೆ ಕೊನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಉದ್ದದ ಸಂಪ್ರದಾಯವಾದಿ (5-7 ಅವಶೇಷಗಳು), ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಅಲನೈನ್, ಗ್ಲೈಸಿನ್, ಸೆರೈನ್, ಥ್ರೆಯೋನೈನ್, ಸಿಸ್ಟೈನ್ ಅಥವಾ ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳಿವೆ.

ಬಹುತೇಕ ಎಲ್ಲಾ ಕಾರ್ಯಗಳು. ಜೀವಕೋಶದ ಹೊರಗಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ವರ್ಗಗಳು (ಕಿಣ್ವಗಳು, ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು, ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ) ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಕಿಣ್ವ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಐಸೋಮರೇಸ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡ ಬಹು-ಹಂತದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಸಿಸ್ಟೀನ್ SH ಗುಂಪುಗಳಿಂದ ಅವು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ. ಸರಾಸರಿ ಅದರ ಆರಂಭಿಕ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಥಿಯೋಲ್-ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ವಿನಿಮಯದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ "ತಪ್ಪಾದ" ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಲಾಗುತ್ತದೆ, ಕ್ರೋಮ್‌ನಲ್ಲಿ, ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಸಿಸ್ಟಮೈನ್ (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2 ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಸಂಪರ್ಕಗಳ ಅಂತಹ "ಎಣಿಕೆ" ಹೆಚ್ಚು ತನಕ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಊಹಿಸಲಾಗಿದೆ. ಸ್ಥಿರವಾದ ತೃತೀಯ ರಚನೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳನ್ನು "ಸಮಾಧಿ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ" ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಕಾರಕಗಳಿಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ.

ಗರಿಷ್ಠ. ಅಂತರ್ಜೀವಕೋಶದ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಮಾನ್ಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಓಎಚ್ ಗುಂಪಿನ ಸೆರಿನ್, ಟೈರೋಸಿನ್ ಮತ್ತು ಥ್ರೆಯೋನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ, ಇವುಗಳನ್ನು ಯೋಜನೆಯ ಪ್ರಕಾರ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೈನೇಸ್ ಮತ್ತು ಫಾಸ್ಫಟೇಸ್ ಕಿಣ್ವಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ:

ಎಟಿಪಿ - ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಟ್ರೈಫಾಸ್ಫೇಟ್, ಎಡಿಪಿ - ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್, ಪಿ - ಫಾಸ್ಪರಿಕ್ ಆಮ್ಲ ಅಥವಾ ಅದರ ಶೇಷ

ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕಿಣ್ವಗಳ ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆ ಅಥವಾ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಇರುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ. ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲ್ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಅಲ್ಲದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಭೌತ ರಾಸಾಯನಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಲ್ಲಿನ ಬದಲಾವಣೆ. ರಿವರ್ಸಿಬಲ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ನಿಯಂತ್ರಣಗಳು, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಮತ್ತು ಅನುವಾದ, ಲಿಪಿಡ್ ಚಯಾಪಚಯ, ಗ್ಲುಕೋನೋಜೆನೆಸಿಸ್ ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯುವಿನ ಸಂಕೋಚನದಂತಹ ಪ್ರಮುಖ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳು.

ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಎನ್‌ಕೋಡ್ ಮಾಡಲಾದ ಮೈಟೊಕಾಂಡ್ರಿಯಾ ಮತ್ತು ಕ್ಲೋರೊಪ್ಲಾಸ್ಟ್‌ಗಳ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಸೀಕ್ವೆನ್ಸ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದು, ಆರ್ಗನೆಲ್‌ಗಳ ಕೆಲವು ವಿಭಾಗಗಳಿಗೆ ಆಯ್ದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ರೈಯ್ ಮಾಡಲು, ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟಿಯೊಲಿಸಿಸ್‌ನ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಅವುಗಳನ್ನು ಸೀಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಎಂಡೋಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ಗಳು. ಮೈಟೊಕಾಂಡ್ರಿಯದ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಪೂರ್ವಗಾಮಿಗಳ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ; ಅವು 22 ರಿಂದ 80 ರವರೆಗೆ ಇರುತ್ತವೆ. ಸಣ್ಣ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಸಮಾನ ಅಂತರದಲ್ಲಿ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳ ಹೆಚ್ಚಿನ (20-25%) ಅಂಶದಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ದೀರ್ಘ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಹೆಚ್ಚುವರಿಯಾಗಿ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಒಂದು ವಿಭಾಗವನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ, ಮೈಟೊಕಾಂಡ್ರಿಯದ ಪೊರೆಗಳ ಲಿಪಿಡ್ ದ್ವಿಪದರದಲ್ಲಿ ಪೂರ್ವಗಾಮಿ "ಆಂಕರಿಂಗ್" ಮಾಡಲು.

ಹಲವಾರು ಹಾರ್ಮೋನ್‌ಗಳಿಗೆ ಪೂರ್ವಗಾಮಿಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಗ್ಯಾಸ್ಟ್ರಿನ್, ಗ್ಲುಕಗನ್ ಮತ್ತು ಇನ್ಸುಲಿನ್‌ಗೆ), ಮುಖ್ಯ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ (ಅರ್ಜಿನೈನ್) ಎರಡು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿರುವ ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ವಿಭಜಿಸುವ ಮೂಲಕ ರೈ ಸಕ್ರಿಯ ರೂಪಕ್ಕೆ ಹಾದುಹೋಗುತ್ತದೆ. ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್). ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಸೀಳನ್ನು ಕೈಗೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಎಂಡೋಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಎರಡನೇ ಕಿಣ್ವದೊಂದಿಗೆ ಸಮಗ್ರವಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡನೆಯದು ಟರ್ಮಿನಲ್ ಮೂಲ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕುತ್ತದೆ, ರೂಪಾಂತರವನ್ನು ಪೂರ್ಣಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸಕ್ರಿಯ ಹಾರ್ಮೋನ್ ಆಗಿ. ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್‌ಗೆ ಒಳಗಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ. ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆ, ಪ್ರೋಟೀನೇಸ್‌ಗಳು (ಪೆಪ್ಸಿನ್, ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್, ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್), ಅಲ್ಬುಮಿನ್‌ಗಳು, ಪ್ರೊಕಾಲಜನ್, ರಕ್ತ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ. ಕೆಲವು ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ, ಕಿಣ್ವಗಳ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ರೂಪಗಳು (ಜೈಮೋಜೆನ್‌ಗಳು) ಕಿಣ್ವಗಳ ತಾತ್ಕಾಲಿಕ "ಸಂರಕ್ಷಣೆ" ಗಾಗಿ ಅಗತ್ಯವಾಗಿವೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಝೈಮೋಜೆನ್ಗಳು ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಮತ್ತು ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ (ಕ್ರಮವಾಗಿ, ಟ್ರಿಪ್ಸಿನೋಜೆನ್ ಮತ್ತು ಚೈಮೊಟ್ರಿಪ್ಸಿನೋಜೆನ್) ಮೇದೋಜ್ಜೀರಕ ಗ್ರಂಥಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ, ಸಣ್ಣ ಕರುಳಿನಲ್ಲಿ ಸ್ರವಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ. ಕಿಣ್ವಗಳು ಪರಿವರ್ತಿಸುತ್ತವೆ. ಸಕ್ರಿಯ ರೂಪದಲ್ಲಿ.

ವ್ಯಾಪಕ ಶ್ರೇಣಿಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು (ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು, ಮೈಯೋಸಿನ್, ಆಕ್ಟಿನ್, ರೈಬೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ) ಲೈಸಿನ್, ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ (ಎನ್-ಮೆಥೈಲೇಷನ್), ಹಾಗೆಯೇ ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಮತ್ತು ಆಸ್ಪರ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳಲ್ಲಿ (ಒ-ಮೆಥೈಲೇಶನ್) ಅನುವಾದದ ನಂತರ ಮೀಥೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. . ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಮಿಥೈಲೇಟಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್ ಆಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಎಸ್-ಅಡೆನೊಸಿಲ್ಮೆಥಿಯೋನಿನ್.

ಕೆಲವು ಯುಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ, ಅರ್ಧಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಪಿ-ರಿಮಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಸಹ- ಮತ್ತು ಅನುವಾದದ ನಂತರ ನಡೆಸಬಹುದು (ಕ್ರಮವಾಗಿ ರೇಖಾಚಿತ್ರದಲ್ಲಿ ಸೂಚಿಸಲಾಗಿದೆ. K. T. ಮತ್ತು P. T.), ಉದಾಹರಣೆಗೆ:

HSCoA-ಕೋಎಂಜೈಮ್ A, AcCoA - ಅಸಿಟೈಲ್ ಕೋಎಂಜೈಮ್ A, ಮೆಟ್-ಮೆಥಿಯೋನಿನ್, Asp - ಆಸ್ಪರ್ಟಿಕ್ ಆಮ್ಲ

3 ರಿಂದ 64 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಮತ್ತು ಡಿಕಂಪ್‌ನಲ್ಲಿ ಸ್ರವಿಸುವ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಿಗೆ. ಅಂಗಗಳು (ಗ್ಯಾಸ್ಟ್ರಿನ್, ಸೆಕ್ರೆಟಿನ್, ಕೊಲೆಸಿಸ್ಟೊಕಿನಿನ್, ಇತ್ಯಾದಿ), ನಂತರದ ಅನುವಾದಗಳು ಕಂಡುಬಂದಿವೆ. ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ಶೇಷಗಳ ಮಧ್ಯೀಕರಣ (ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಮತ್ತು ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್‌ನ ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊರತುಪಡಿಸಿ).

Nek-ry ವಿಧದ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅಥವಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸಣ್ಣ ಗುಂಪುಗಳ ಲಕ್ಷಣಗಳಾಗಿವೆ. ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಕಾಲಜನ್ ಮತ್ತು ಹಲವಾರು. ಇದೇ ರೀತಿಯ ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಇತರ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು 4- ಮತ್ತು 3-ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪ್ರೊಲಿನ್ ಮತ್ತು 5-ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲೈಸಿನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವುದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಪ್ರೋಲಿನ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲೇಷನ್ ಸಹ-ಅನುವಾದವಾಗಿ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಕಾಲಜನ್ ರಚನೆಯ ರಚನೆಗೆ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ. ಯೋಜನೆಯ ಪ್ರಕಾರ ಕಾಲಜನ್ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ನಡುವೆ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಕ್ರಾಸ್‌ಲಿಂಕ್‌ಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲಿಸಿನ್ ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿದೆ:

ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು (ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಲ್ಲದ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳು) ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್ ರೈಬೋಸೈಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಪಾಲಿಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್ ರೈಬೋಸೈಲೇಷನ್‌ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ, ಈ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್-ಟ್ರಿಬೋಸಿಲ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಸಹಕಿಣ್ವ ನಿಕೋಟಿನಮೈಡ್ ಅಡೆನಿನ್ ಡೈನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಟೈಡ್ (ಎನ್‌ಎಡಿ:) ಸ್ವೀಕರಿಸಲು ವರ್ಗಾಯಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಈ ಎರಡು ಜಿಲ್ಲೆಗಳು ಹಲವು ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿವೆ. ಅಂಶಗಳು. ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಪಾಲಿಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್ ರೈಬೋಸೈಲೇಷನ್ ಒಂದು ದಿನದ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ. ಡಿಎನ್ಎ. ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಡೆನೊಸಿನ್ ಡೈಫಾಸ್ಫೇಟ್ ರೈಬೋಸಿಲ್ ಗುಂಪುಗಳು OH ಗುಂಪಿನಿಂದ ರೂಪುಗೊಂಡ ಈಥರ್ ಬಂಧದ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನುಗಳಿಗೆ ಲಗತ್ತಿಸಲಾಗಿದೆ ರೈಬೋಸ್ ಅವಶೇಷಗಳ 5 "ಮತ್ತು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯೊಳಗೆ ಇರುವ ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅಥವಾ ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲದ COOH ಗುಂಪಿನಿಂದ.

ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯು ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲೇಷನ್ ಆಗಿದೆ - ನೀವು ಜಿ-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಗ್ಲುಟಾಮೈನ್ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ - ನೀವು ಪ್ರೋಥ್ರೊಂಬಿನ್ ಪೂರ್ವಗಾಮಿ. ಈ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯು ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ಮೆಂಬರೇನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ಥಳೀಯವಾಗಿರುವ ವಿಟಮಿನ್ ಕೆ-ಅವಲಂಬಿತ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲೇಸ್‌ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್. ಕೆಲವು ಇತರ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ ಅಂಶಗಳ ಪಕ್ವತೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಇದೇ ರೀತಿಯ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಬೆಳಗಿದ.:ಬಯೋಕೆಮಿಸ್ಟ್ರಿಯ ಫಂಡಮೆಂಟಲ್ಸ್, ಟ್ರಾನ್ಸ್. ಇಂಗ್ಲಿಷ್‌ನಿಂದ, ಸಂಪುಟ. 1, M., 1981, ಪು. 277-80; ಸಾಮಾನ್ಯ ಸಾವಯವ ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ, ಪ್ರತಿ. ಇಂಗ್ಲಿಷ್‌ನಿಂದ, ಸಂಪುಟ 10, M., 1986, ಪು. 543-70; ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡಿನ ಕಿಣ್ವಶಾಸ್ತ್ರ, v. 1, ಎಲ್.-ಎನ್. ವೈ., 1980; ಗ್ಲೈಕೋಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟಿಯೋಗ್ಲೈಕಾನ್‌ಗಳ ಜೀವರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ, N. Y.-L., 1980; ಜೀವಕೋಶದ ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರ. ಒಂದು ಸಮಗ್ರ ಗ್ರಂಥ, ವಿ. 4-ಅನುವಾದ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ನಡವಳಿಕೆ, N. Y., 1980; ಕಿಣ್ವಶಾಸ್ತ್ರದಲ್ಲಿ ವಿಧಾನಗಳು, ವಿ. 106, N.Y., 1984; ಹರ್ಟ್ ಇ.ಜಿ., ಲೂನ್ ಎ.ಪಿ.ಜಿ.ಎಂ. ವ್ಯಾನ್, "ಟ್ರೆಂಡ್ಸ್ ಇನ್ ಬಯೋಕೆಮ್. ಸೈನ್ಸ್.", 1986, v. 11, ಸಂಖ್ಯೆ 5. ಎನ್. 204-07. V. N. ಲುಜಿಕೋವ್.

ಅನೇಕ ಸಂದರ್ಭಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ರೂಪದಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಹಿಂದಿನವರು- ಜೈವಿಕವಾಗಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಅಣುಗಳು ಅವುಗಳ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಚಟುವಟಿಕೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ರೂಪಾಂತರಗಳ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ವ್ಯಕ್ತವಾಗುತ್ತದೆ ಪೋಸ್ಟ್ಸಿಂಥೆಟಿಕ್ಅಥವಾ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡು (ಸಂಸ್ಕರಣೆ).

ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಉದಾಹರಣೆಗಳು:

ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಫಾರ್ಮಿಲ್ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ಅಥವಾ ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ನ ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್ ಸೀಳುವಿಕೆ;

ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ಸೀಳನ್ನು;

ಭಾಗಶಃ ಪ್ರೋಟಿಯೋಲಿಸಿಸ್;

- ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳಿಂದ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಭಾಷಾಂತರದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡು: ಪ್ರಾಸ್ಥೆಟಿಕ್ ಗುಂಪಿನ ಕೋವೆಲಂಟ್ ಲಗತ್ತಿಸುವಿಕೆ, ಲೈಸೈನ್ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣ, ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಲ್ಲದ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಪ್ರೋಲಿನ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ನ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲೇಷನ್; ಆಲಿಗೋಸ್ಯಾಕರೈಡ್ ತುಣುಕುಗಳನ್ನು (ಗ್ಲೈಕೋಸೈಲೇಶನ್) ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್, ಸೆರೈನ್ ಮತ್ತು ಥ್ರೆಯೋನೈನ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳು ಇತ್ಯಾದಿಗಳಿಗೆ ಜೋಡಿಸುವುದು.

ಸರಿಯಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯ ಆಯ್ಕೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಚಾಪೆರೋನ್ಗಳು. ಚಾಪೆರೋನ್-70 ಗ್ಲೋಬ್ಯೂಲ್‌ನ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿರುವ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಸರಪಳಿಯ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪ್ರದೇಶಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುತ್ತವೆ, ಇತರ ಸೈಟೋಸೋಲಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳೊಂದಿಗಿನ ಅಸಮರ್ಪಕ ಸಂವಹನಗಳಿಂದ ರಕ್ಷಿಸುತ್ತದೆ. ತಪ್ಪಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಅಥವಾ ಹಾನಿಗೊಳಗಾದ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸರಿಪಡಿಸುವಲ್ಲಿ ಚಾಪೆರೋನ್ಸ್-60 ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿದೆ.

ಕಣ್ಣಿನ ಮಸೂರದ ಭಾಗವಾಗಿರುವ ಚಾಪೆರೋನ್‌ನಲ್ಲಿನ ರೂಪಾಂತರಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಕಣ್ಣಿನ ಪೊರೆಗಳ ಬೆಳವಣಿಗೆಯಿಂದಾಗಿ ಮಸೂರದ ಮೋಡಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತವೆ.

ಪೊರೆಗಳಾದ್ಯಂತ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಗಣೆ

ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ನಿಂದ ಸೈಟೋಸೋಲ್‌ಗೆ ಚಲಿಸುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶದ ಅಗತ್ಯಗಳಿಗಾಗಿ ಇದನ್ನು ಬಳಸದಿದ್ದರೆ, ಅಂದರೆ. ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ ರಫ್ತು ಮಾಡಿದ (ಸ್ರವಿಸುವ) ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ನಂತರ ಇದು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕಡಿಮೆ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ (15-30 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು) ಸಹಾಯದಿಂದ ಪೊರೆಯ ಮೂಲಕ ಸಾಗಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಈ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು. ಪೊರೆಯಲ್ಲಿ ಒಂದು ಚಾನಲ್ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಮೂಲಕ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್ನ ತೊಟ್ಟಿಗೆ ತೂರಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದರೊಂದಿಗೆ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವನ್ನು ಎಳೆಯುತ್ತದೆ. ಪ್ರಭಾವದಿಂದ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಸಿಗ್ನಲ್ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಸೀಳಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೋಶದಿಂದ ಸ್ರವಿಸುವ ಕೋಶಕದ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಗಾಲ್ಗಿ ಉಪಕರಣದ ಮೂಲಕ ನಿರ್ಗಮಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಿಯಂತ್ರಣ

ಕೋಶದಲ್ಲಿನ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಂದ್ರತೆಯು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುವುದಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಸ್ಥಿತಿ ಮತ್ತು ಬಾಹ್ಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಮತ್ತು ಅವನತಿ ದರಗಳ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಇದು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಸಸ್ತನಿ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಎರಡು ವಿಧದ ನಿಯಂತ್ರಣ:

- ಅಲ್ಪಾವಧಿಯ, ಪರಿಸರ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ದೇಹದ ರೂಪಾಂತರವನ್ನು ಒದಗಿಸುವುದು;

- ದೀರ್ಘಕಾಲ ಬಾಳಿಕೆ ಬರುವ, ಸ್ಥಿರ, ಇದು ಜೀವಕೋಶಗಳ ವ್ಯತ್ಯಾಸ ಮತ್ತು ಅಂಗಗಳು ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಸಾಮಾನ್ಯ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವಾಗಿದೆ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ನಿಯಂತ್ರಣ(ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಪ್ರತಿಲೇಖನದ ರಚನೆ).

ತಳದ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ.

ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಿ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಎರಡು ರೂಪಗಳು – ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಇಂಡಕ್ಷನ್(ಧನಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಣ) ಮತ್ತು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ದಮನ(ಋಣಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಣ). ಇಂಡಕ್ಷನ್ ಮತ್ತು ದಮನದ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಗಳುಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ದರದಲ್ಲಿ ಬದಲಾವಣೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ ಆರಂಭಿಕ (ಮೂಲ) ಮಟ್ಟ. ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಪ್ರಮಾಣವು ಅಧಿಕವಾಗಿದ್ದರೆ, ನಂತರ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ನಿಗ್ರಹದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನದಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಯಾಗಿ, ಕಡಿಮೆ ತಳದ ದರದಲ್ಲಿ, ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಇಂಡಕ್ಷನ್ ಅನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು.

F. ಜಾಕೋಬ್ ಮತ್ತು J. ಮೊನೆಟ್ ಅವರ ಸಿದ್ಧಾಂತದ ಪ್ರಕಾರ, ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜೀವಕೋಶದ ಆನುವಂಶಿಕ ಉಪಕರಣದಲ್ಲಿ ಇವೆ ಒಪೆರಾನ್ಗಳು- ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ಜೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಡಿಎನ್‌ಎ ವಿಭಾಗಗಳು ( ಸಿಸ್ಟ್ರಾನ್ಗಳು), ಮತ್ತು ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರದೇಶಗಳು.

ಜೆನೆಟಿಕ್ ಕೋಡ್ನ ಓದುವಿಕೆ ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುತ್ತದೆ ಪ್ರಚಾರಕಪಕ್ಕದಲ್ಲಿ ಇದೆ ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನೋಮ್. ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್ ರಚನಾತ್ಮಕ ಜೀನ್‌ನ ತೀವ್ರ ವಿಭಾಗದಲ್ಲಿದೆ. ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಎಮ್‌ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಪ್ರತಿಕೃತಿಯನ್ನು ನಿಷೇಧಿಸುತ್ತದೆ ಅಥವಾ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.

ಒಪೆರಾನ್ ನಿಯಂತ್ರಣಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆ ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್. ರೆಪ್ರೆಸರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಒಪೆರಾನ್ ಮತ್ತು ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್ ನಡುವೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುತ್ತದೆ. ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಟ್ಟ mRNA ಯಲ್ಲಿ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ನ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ನಿಗ್ರಹಕವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದು ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸಂಕೀರ್ಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು mRNA ಯ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ನಿರ್ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್. ನಿಗ್ರಹಕವು ಕಡಿಮೆ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದ ವಸ್ತುಗಳಿಗೆ ಬಂಧಿಸಬಹುದು - ಇಂಡಕ್ಟರ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಎಫೆಕ್ಟರ್‌ಗಳು. ಅದರ ನಂತರ, ಅದು ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್‌ಗೆ ಬಂಧಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್ ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್‌ನ ನಿಯಂತ್ರಣದಿಂದ ಹೊರಬರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು mRNA ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುತ್ತದೆ. ಇದು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಇಂಡಕ್ಷನ್ ಆಗಿದೆ (ಚಿತ್ರ 14).

ನಲ್ಲಿ ಯುಕ್ಯಾರಿಯೋಟ್ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿವೆ. ಸಕಾರಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಕ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತವೆ. ಮುಖ್ಯ ನಿಯಂತ್ರಕ ಬಿಂದು ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಪ್ರಾರಂಭದ ಹಂತವಾಗಿದೆ. ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುವ ನಿಯಂತ್ರಕ ಅಂಶಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ವರ್ಧಕಗಳು, ಮತ್ತು ಅದನ್ನು ನಿಗ್ರಹಿಸುವುದು - ಸೈಲೆನ್ಸರ್‌ಗಳು. ಅವುಗಳನ್ನು ಪ್ರವರ್ತಕರ ಬಳಿ ಮತ್ತು ಅದರಿಂದ ದೂರದಲ್ಲಿ ಇರಿಸಬಹುದು ಮತ್ತು ಆಯ್ದವಾಗಿ ಬಂಧಿಸಬಹುದು ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು: ವರ್ಧಕಗಳು - ಜೊತೆ ಪ್ರಚೋದಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಸೈಲೆನ್ಸರ್ಸ್ - ಜೊತೆ ರೆಪ್ರೆಸರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು. ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ನಿಯಂತ್ರಕ ಅಂಶಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಸಿಗ್ನಲಿಂಗ್ ಅಣುಗಳಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ - ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು, ಕೆಲವು ಮೆಟಾಬಾಲೈಟ್‌ಗಳು.

ಪ್ರೊಕಾರ್ಯೋಟ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಯೂಕ್ಯಾರಿಯೋಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಣೆಯ ವೈಶಿಷ್ಟ್ಯಗಳ ಜ್ಞಾನವು ಹೊಸ ರೀತಿಯ ಪ್ರತಿಜೀವಕಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗಿಸಿದೆ. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯು ಜೀವಕೋಶದ ಜೀವಿತಾವಧಿಯನ್ನು ಕಾಪಾಡಿಕೊಳ್ಳಲು ಅಗತ್ಯವಾದ ಪ್ರಮುಖ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ. ಅದನ್ನು ಹೇಗಾದರೂ ಆಫ್ ಮಾಡಿದರೆ, ಜೀವಕೋಶವು ಸಾಯುತ್ತದೆ. ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿದೆ ಔಷಧಗಳು, ಪ್ಯೂರಿನ್ ಬೇಸ್ಗಳು ಮತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಉಲ್ಲಂಘಿಸುವುದು, ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ (ಅಂಜೂರ. 16), ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ವಿವಿಧ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ (ಟೇಬಲ್ 4).

ಚಿತ್ರ 16. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಅಡ್ಡಿಪಡಿಸುವ ಔಷಧಗಳು

ಕೋಷ್ಟಕ 4

ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುವ ಏಜೆಂಟ್

ತಳೀಯ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗ್

ತಳೀಯ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗ್- ಪ್ರಯೋಗಾಲಯದ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ (ಪರೀಕ್ಷಾ ಟ್ಯೂಬ್‌ನಲ್ಲಿ) ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಅಥವಾ ಹೈಬ್ರಿಡ್ ಡಿಎನ್‌ಎ ಅಣುಗಳ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಕೃತಕ ಆನುವಂಶಿಕ ರಚನೆಗಳನ್ನು ವಿನ್ಯಾಸಗೊಳಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗಿಸುವ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ವಿಧಾನಗಳ ವ್ಯವಸ್ಥೆ.

ಮರುಸಂಯೋಜಕ DNA ತಂತ್ರಜ್ಞಾನಕೆಳಗಿನ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಬಳಸುತ್ತದೆ:

1. ನಿರ್ಬಂಧದ ಕಿಣ್ವಗಳಿಂದ ಡಿಎನ್‌ಎಯ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸೀಳುವಿಕೆ.ನಿರ್ಬಂಧಿತ ಕಿಣ್ವಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ 4-6 ಬೇಸ್ ಜೋಡಿಗಳ ಪಾಲಿಂಡ್ರೋಮ್‌ಗಳನ್ನು ಗುರಿಯಾಗಿಸುತ್ತದೆ - ನಿರ್ಬಂಧಿತ ತಾಣಗಳು. ಕೆಲವು ನಿರ್ಬಂಧಗಳು ಸಮ್ಮಿತಿಯ ಅಕ್ಷದ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ವಿರಾಮಗಳನ್ನು ಪರಿಚಯಿಸುತ್ತವೆ, "ಮೊಂಡಾದ" ತುದಿಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಇತರೆ - ಶಿಫ್ಟ್‌ನೊಂದಿಗೆ, "ಜಿಗುಟಾದ" ತುದಿಗಳು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತವೆ, ಅಂದರೆ, ತುಣುಕುಗಳು ತಮ್ಮ ತುದಿಗಳಲ್ಲಿ ನಾಲ್ಕು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಟೈಡ್‌ಗಳ ಉದ್ದದ ಏಕ-ಎಳೆಯ ಪರಸ್ಪರ ಪೂರಕ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಅಂತಹ ತುಣುಕುಗಳು ಮರುಸಂಯೋಜಿತ ಡಿಎನ್‌ಎಯನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸಲು ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಉಪಯುಕ್ತವಾಗಿವೆ.

2. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೋಟೈಡ್ ಅನುಕ್ರಮ.ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫೋರೆಸಿಸ್ ಬಳಸಿ, ಗಾತ್ರದಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುವ ಡಿಎನ್‌ಎ ತುಣುಕುಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು ಮತ್ತು ನಂತರ ಪ್ರತಿ ತುಣುಕನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಪರಿಶೀಲಿಸಬಹುದು. ನಿರ್ಮಿಸಲು ಇದು ನಿಮ್ಮನ್ನು ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ ನಿರ್ಬಂಧದ ನಕ್ಷೆ, ಇದು ಇತರ ಸೈಟ್‌ಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಪ್ರತಿ ನಿರ್ಬಂಧದ ಸೈಟ್‌ನ ಸ್ಥಾನವನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ.

3. ಮರುಸಂಯೋಜಕ DNA ನಿರ್ಮಾಣ:

ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಡಿಎನ್‌ಎ ಪಡೆಯಲು, ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್‌ಗಳನ್ನು ಇ.ಕೋಲಿಯಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ವೃತ್ತಾಕಾರದ ಡಿಎನ್‌ಎ ಅಣುವಿನ ಭಾಗವನ್ನು ಅವುಗಳಿಂದ ನಿರ್ಬಂಧಿತ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಬಳಸಿ ತೆಗೆದುಹಾಕಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡಿಎನ್ಎ ಅಣುವಿನ ಪೂರಕ ಎಳೆಗಳನ್ನು ವಿವಿಧ ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿ ಕತ್ತರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು "ಜಿಗುಟಾದ" ತುದಿಗಳ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಕಸಿಗೆ ಆಯ್ಕೆ ಮಾಡಿದ ಡಿಎನ್‌ಎ ತುಣುಕಿನ ಮೇಲೆ, ಅದೇ ನಿರ್ಬಂಧದ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು "ಜಿಗುಟಾದ" ತುದಿಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ನೀವು ಡಿಎನ್ಎ ತುಣುಕು (ಜೀನ್) ಮತ್ತು ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ ಅನ್ನು ಮಿಶ್ರಣ ಮಾಡಿದರೆ, ಅವುಗಳು "ಜಿಗುಟಾದ" ತುದಿಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ನಂತರ, ಲಿಗೇಸ್ ಸಹಾಯದಿಂದ, ವೃತ್ತಾಕಾರದ ಡಿಎನ್‌ಎ ಅಣುವನ್ನು ಮತ್ತೆ ಪಡೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಈಗ ಅದು ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ ಡಿಎನ್‌ಎಯೊಂದಿಗೆ ಕಸಿ ಮಾಡಲು ಆಯ್ಕೆಮಾಡಿದ ಜೀನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಅದು ಏನು ಮರುಸಂಯೋಜಕ DNA.

ಸಾಧ್ಯ:

- ಅದೇ ಹೆಸರಿನ "ಜಿಗುಟಾದ" ತುದಿಗಳ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಅಡ್ಡ-ಲಿಂಕ್ ಮಾಡುವುದು (ನಿರ್ಬಂಧ ಬಂಧನ ವಿಧಾನ).ಪೂರಕ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಬೇಸ್ ಪೇರಿಂಗ್ ಮೂಲಕ ಸಂಯೋಜಿಸಲು ಒಲವು ತೋರುತ್ತವೆ. ಡಿಎನ್ಎ ಲಿಗೇಸ್ ಅನ್ನು ವಿರಾಮಗಳನ್ನು ಸರಿಪಡಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

- "ಮೊಂಡಾದ" ತುದಿಗಳಲ್ಲಿ ಹೊಲಿಯುವುದು (ಕನೆಕ್ಟರ್ ವಿಧಾನ).ಮೊಂಡಾದ ತುದಿಗಳನ್ನು ಡಿಎನ್‌ಎ ಲಿಗೇಸ್‌ನಿಂದ ಸೇರಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು. ಜಿಗುಟಾದ ತುದಿಗಳಲ್ಲಿ ಕ್ರಾಸ್‌ಲಿಂಕ್ ಮಾಡುವಾಗ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ದಕ್ಷತೆಯು ಕಡಿಮೆಯಾಗಿದೆ.

- ವಿರುದ್ಧ ಜಿಗುಟಾದ ತುದಿಗಳೊಂದಿಗೆ ತುಣುಕುಗಳನ್ನು ಹೊಲಿಯುವುದು.ಅನ್ವಯಿಸು ಲಿಂಕ್ ಮಾಡುವವರು- ನಿರ್ಬಂಧಿತ ಸ್ಥಳಗಳು ಅಥವಾ ಅದರ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುವ ರಾಸಾಯನಿಕವಾಗಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಆಲಿಗೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಟೈಡ್‌ಗಳು. "ಬ್ಲಂಟ್-ಎಂಡ್-ಸ್ಟಿಕಿ-ಎಂಡ್" ಲಿಂಕರ್‌ಗಳಿವೆ.

ಮೇಲೆ ವಿವರಿಸಿದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವು ಸಂಕೀರ್ಣವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಡಿಎನ್ಎಯನ್ನು ಮಾತ್ರ ಪಡೆಯಲು ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.

4. ಮರುಸಂಯೋಜಕ DNA ಯ ಕ್ಲೋನಿಂಗ್ (ಪ್ರಸರಣ):

- ವಿವೋದಲ್ಲಿ ಡಿಎನ್ಎ ಕ್ಲೋನಿಂಗ್.

E. ಕೊಲಿಯ ಸಂಸ್ಕೃತಿಗೆ ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳನ್ನು ಸೇರಿಸಿದರೆ, ನಂತರ ಅವುಗಳನ್ನು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು - ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾವನ್ನು ಪಡೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶದಲ್ಲಿನ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್‌ಗಳು ಪುನರಾವರ್ತಿಸಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸುತ್ತವೆ. ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾ ಗುಣಿಸಿದಾಗ, ಹೊಸದಾಗಿ ರೂಪುಗೊಂಡ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಕೋಶಗಳು ಸಹ ಈ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದಿಂದ, ಕ್ಲೋನ್ ಮಾಡಿದ ಮರುಸಂಯೋಜಕ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ, ಮತ್ತು ಅವುಗಳಿಂದ - ಅಧ್ಯಯನ ಮಾಡಿದ ಡಿಎನ್ಎ ತುಣುಕು. ಈ ರೀತಿಯಾಗಿ, ಸಂಶೋಧನೆಯ ಉದ್ದೇಶಗಳಿಗಾಗಿ ಸಾಕಷ್ಟು ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಜೀನ್ ಅಥವಾ ಯಾವುದೇ ಇತರ ಡಿಎನ್‌ಎ ತುಂಡನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು.

- ಅಪ್ಲಿಕೇಶನ್(ಪ್ರತಿಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಿ) ಡಿಎನ್ಎ ಇನ್ ವಿಟ್ರೊ.

1985 ರಲ್ಲಿ, ಕೆ. ಮುಲ್ಲಿಸ್ ಮತ್ತು ಅವರ ಸಹೋದ್ಯೋಗಿಗಳು ಇನ್ ವಿಟ್ರೊ ಡಿಎನ್‌ಎ ಅನುಕ್ರಮ ಕ್ಲೋನಿಂಗ್ ವಿಧಾನವನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿದರು, ಇದನ್ನು ಕರೆಯಲಾಯಿತು ಪಾಲಿಮರೇಸ್ ಚೈನ್ ರಿಯಾಕ್ಷನ್ (ಪಿಸಿಆರ್).ವಿಶ್ಲೇಷಿಸಿದ ಡಿಎನ್‌ಎ ಮಾದರಿಗೆ ಹೆಚ್ಚುವರಿ 2 ಸಿಂಥೆಟಿಕ್ ಪ್ರೈಮರ್‌ಗಳನ್ನು ಸೇರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೈಮರ್‌ಗಳು ಪಾಲಿಮರೇಸ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯು ಅವುಗಳ ನಡುವೆ ಮಾತ್ರ ಮುಂದುವರಿಯುವ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಆಧಾರಿತವಾಗಿದ್ದು, ಈ DNA ಪ್ರದೇಶದ ಪ್ರತಿಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ದ್ವಿಗುಣಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ. ವರ್ಧಿತ ಪ್ರದೇಶವನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಆಂಪ್ಲಿಕಾನ್. ವರ್ಧನೆಯು ಪುನರಾವರ್ತಿತ ಚಕ್ರಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಮೂರು-ಹಂತದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ: I- 95 ° C ನಲ್ಲಿ ಡಿಎನ್ಎ ಡಿನಾಟರೇಶನ್; II- ಪೂರಕ ಅನುಕ್ರಮಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೈಮರ್ಗಳ ಅನೆಲಿಂಗ್ (40-60 ° С); III- 70-75 °C ತಾಪಮಾನದಲ್ಲಿ DNA ಪಾಲಿಮರೇಸ್ ಬಳಸಿ ಪ್ರೈಮರ್‌ಗಳಿಂದ ಪಾಲಿನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ನಂತರದ ಪೂರ್ಣಗೊಳಿಸುವಿಕೆ (ಚಿತ್ರ 17).

ಒಂದು ಚಕ್ರದ ಅವಧಿಯು 3 ನಿಮಿಷಗಳಿಗಿಂತ ಕಡಿಮೆಯಿರುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ನಿರ್ಧರಿಸಿದ DNA ಅನುಕ್ರಮದ ಸುಮಾರು ಒಂದು ಶತಕೋಟಿ ಪ್ರತಿಗಳನ್ನು 2 ಗಂಟೆಗಳಲ್ಲಿ ಪಡೆಯಬಹುದು. ವಿಟ್ರೊದಲ್ಲಿ ಹರಡಿದ ತುಣುಕನ್ನು ಅದರ ನೇರ ಅನುಕ್ರಮಕ್ಕೆ ಸಾಕಷ್ಟು ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಪಡೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪಿಸಿಆರ್ ಅನ್ನು ಸೆಲ್-ಫ್ರೀ ಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಕ್ಲೋನಿಂಗ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪಿಸಿಆರ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು, ಆನುವಂಶಿಕ ಮತ್ತು ಸಾಂಕ್ರಾಮಿಕ ರೋಗಗಳಿಗೆ ಹೊಸ ರೋಗನಿರ್ಣಯ ಪರೀಕ್ಷೆಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ. ದೇಹದಲ್ಲಿ ಹ್ಯೂಮನ್ ಇಮ್ಯುನೊ ಡಿಫಿಷಿಯನ್ಸಿ ವೈರಸ್ (ಎಚ್‌ಐವಿ) ಆರಂಭಿಕ ರೋಗನಿರ್ಣಯಕ್ಕೆ ಈ ವಿಧಾನವನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಸ್ಪೆರ್ಮಟೊಜೋವಾದ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯ ವಿಧಾನವು ಫೋರೆನ್ಸಿಕ್ ಮೆಡಿಸಿನ್ನಲ್ಲಿ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ಅಪ್ಲಿಕೇಶನ್ ಅನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿದಿದೆ. ಪಿಸಿಆರ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು, 7,000 ವರ್ಷಗಳಷ್ಟು ಹಳೆಯದಾದ ಮಾನವ ಮೆದುಳಿನ ಪಳೆಯುಳಿಕೆ ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ಮೈಟೊಕಾಂಡ್ರಿಯದ DNA ಯ ತುಣುಕುಗಳನ್ನು ವರ್ಧಿಸಲು ಮತ್ತು ಕ್ಲೋನ್ ಮಾಡಲು ಸಾಧ್ಯವಾಯಿತು.

5. ಕೋಶಕ್ಕೆ ಜೀನ್‌ನ ಪರಿಚಯ.ಸೆಲ್ಯುಲಾರ್ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗಳಿಂದ ನಾಶವಾಗದ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಕೋಶಕ್ಕೆ ಜೀನ್ ಅನ್ನು ಪರಿಚಯಿಸಬೇಕು, ಆದರೆ ಜೀವಕೋಶದ ಜೀನೋಮ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸಂಯೋಜಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಬಳಸಿ 2 ಮಾರ್ಗಗಳು.

ಟ್ರಾನ್ಸ್ಡಕ್ಷನ್.

ವೆಕ್ಟರ್- ಎರಡು ಘಟಕಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಡಿಎನ್ಎ ಅಥವಾ ಆರ್ಎನ್ಎ ಅಣು: ವೆಕ್ಟರ್ ಭಾಗ (ವಾಹಕ) ಮತ್ತು ಅಬೀಜ ಸಂತಾನದ ವಿದೇಶಿ ಜೀನ್. ಆಯ್ದ ಡಿಎನ್‌ಎಯನ್ನು ಸ್ವೀಕರಿಸುವವರ ಕೋಶಕ್ಕೆ ತಲುಪಿಸುವುದು ಮತ್ತು ಅದನ್ನು ಜೀನೋಮ್‌ಗೆ ಸಂಯೋಜಿಸುವುದು ವೆಕ್ಟರ್‌ನ ಕಾರ್ಯವಾಗಿದೆ.

ವೆಕ್ಟರ್ ಹೊಂದಿರಬೇಕು ಮಾರ್ಕರ್ ಜೀನ್ಬದಲಾದ ಕೋಶಗಳ ಆಯ್ಕೆಯನ್ನು ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ. ಮಾರ್ಕರ್ ಜೀನ್‌ಗಳ ಎರಡು ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಬಹುದು:

- ಆಯ್ದ ಜೀನ್‌ಗಳುಪ್ರತಿಜೀವಕಗಳು ಅಥವಾ ಸಸ್ಯನಾಶಕಗಳಿಗೆ ಪ್ರತಿರೋಧದ ಜವಾಬ್ದಾರಿ;

- ವರದಿಗಾರ ಜೀನ್ಗಳು, ಜೀವಕೋಶಗಳಿಗೆ ತಟಸ್ಥವಾಗಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಎನ್‌ಕೋಡಿಂಗ್ ಮಾಡುವುದು, ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಇರುವ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಸುಲಭವಾಗಿ ಪರೀಕ್ಷಿಸಬಹುದು.

ವ್ಯಕ್ತಪಡಿಸಲು ಜೀನ್‌ನ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದ ಜವಾಬ್ದಾರಿ ನಿಯಂತ್ರಕ ಅನುಕ್ರಮಗಳು, ಇದು ವೆಕ್ಟರ್ ಅಣುವಿನಲ್ಲಿ ಹುದುಗಿರುವ ಅಗತ್ಯವಿದೆ.

ವೆಕ್ಟರ್ ವಿಧಗಳು:

- ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳು.ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಬಳಸುವ ಕ್ಲೋನಿಂಗ್ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾದ pBR 322, E. ಕೊಲಿಯಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲಾದ ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್‌ಗಳನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ;

- ವೈರಸ್ಗಳು.ಜೀವಕೋಶದ ಸಾವಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗದ ವೈರಸ್‌ಗಳಿವೆ, ಆದರೆ ಆತಿಥೇಯ ಕೋಶದ ಜೀನೋಮ್‌ಗೆ ಸಂಯೋಜಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ ಮತ್ತು ಅದರೊಂದಿಗೆ ಗುಣಿಸಿ, ಅಥವಾ ಅದರ ಅನಿಯಂತ್ರಿತ ಬೆಳವಣಿಗೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ, ಅಂದರೆ. ಕ್ಯಾನ್ಸರ್ ಆಗಿ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ;

- ಹೈಬ್ರಿಡ್ ವಾಹಕಗಳುಫೇಜ್ ಡಿಎನ್ಎ ಮತ್ತು ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ - ಕಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳು ಮತ್ತು ಫಾಸ್ಮಿಡ್ಗಳು.

2. ಕೋಶಕ್ಕೆ ಜೀನ್‌ನ ನೇರ ಪರಿಚಯ - ರೂಪಾಂತರ.ಇದರ ವಿಧಗಳು:

ವರ್ಗಾವಣೆ.ಡಿಎನ್ಎ ಕ್ಯಾಲ್ಸಿಯಂ ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಹರಳುಗಳ ಮೇಲೆ ಹೀರಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಅವುಗಳನ್ನು ಫಾಗೊಸೈಟೋಸಿಸ್ ಮೂಲಕ ಜೀವಕೋಶದಿಂದ ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಡಿಎನ್ಎ ಮೈಕ್ರೊಇಂಜೆಕ್ಷನ್ 0.1-0.5 ಮೈಕ್ರಾನ್‌ಗಳ ವ್ಯಾಸ ಮತ್ತು ಮೈಕ್ರೊಮ್ಯಾನಿಪ್ಯುಲೇಟರ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಮೈಕ್ರೊಪಿಪೆಟ್‌ಗಳನ್ನು ಬಳಸುವುದು.

ವಿದ್ಯುದ್ವಿಭಜನೆಹೆಚ್ಚಿನ ವೋಲ್ಟೇಜ್ ಕಾಳುಗಳು ಬಯೋಮೆಂಬರೇನ್‌ಗಳ ಪ್ರವೇಶಸಾಧ್ಯತೆಯನ್ನು ಹಿಮ್ಮುಖವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶವನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ.

"ಮಿನಿ ಕೋಶಗಳು"ಮಿಟೋಸಿಸ್ನಲ್ಲಿ ದಾನಿ ಕೋಶಗಳನ್ನು ನಿರ್ಬಂಧಿಸುವ ಮೂಲಕ ಪಡೆಯಲಾಗಿದೆ ಕೋಲ್ಸೆಮಿಡ್. ಪ್ರತಿ ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್ ಸುತ್ತಲೂ ಹೊಸ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಮೆಂಬರೇನ್ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ನಂತರ ಅವುಗಳನ್ನು ಸಂಸ್ಕರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಸೈಟೋಚಾಲಾಸಿನ್ ಬಿಮತ್ತು ಕೇಂದ್ರಾಪಗಾಮಿ. ಮಿನಿ-ಕೋಶಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ - ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ಮೆಂಬರೇನ್ನಲ್ಲಿ ಮೈಕ್ರೊನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳನ್ನು ಸುತ್ತುವರಿಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅವರ ವಿಲೀನಕ್ಕಾಗಿ, ವಿಶೇಷ ಸೌಮ್ಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಆಯ್ಕೆ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಲಿಪೊಸೋಮ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ಯಾಕೇಜಿಂಗ್ನಿರ್ಬಂಧಗಳ ವಿನಾಶಕಾರಿ ಕ್ರಿಯೆಯಿಂದ ಬಾಹ್ಯ ಆನುವಂಶಿಕ ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ರಕ್ಷಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಜೈವಿಕ ಬ್ಯಾಲಿಸ್ಟಿಕ್ಸ್ ವಿಧಾನಇಂದು ಸಸ್ಯ ರೂಪಾಂತರದ ಅತ್ಯಂತ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿ ವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ. ವೆಕ್ಟರ್ DNA ಅನ್ನು ಟಂಗ್‌ಸ್ಟನ್‌ನ ಚಿಕ್ಕ ಕಣಗಳ ಮೇಲೆ ಸಿಂಪಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅವುಗಳನ್ನು ಜೈವಿಕ ಗನ್ ಒಳಗೆ ಇರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅಲ್ಲಿಂದ ಅವು ಹೆಚ್ಚಿನ ವೇಗದಲ್ಲಿ ಹೊರಹಾಕಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಗೋಡೆಗಳನ್ನು ಒಡೆಯುತ್ತವೆ, ಜೀವಕೋಶಗಳ ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸಂ ಮತ್ತು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತವೆ.

ಜೆನೆಟಿಕ್ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗ್‌ನ ಅಭಿವೃದ್ಧಿಯೊಂದಿಗೆ, ಇತರ ವಿಧಾನಗಳಿಂದ ಪಡೆಯಲು ಕಷ್ಟಕರವಾದ ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲು ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿಗಳನ್ನು ಒತ್ತಾಯಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಯಿತು - ಇಂಟರ್ಫೆರಾನ್, ಇನ್ಸುಲಿನ್, ಸೊಮಾಟೊಸ್ಟಾಟಿನ್, ಸೊಮಾಟೊಟ್ರೋಪಿನ್, ಯುರೊಕಿನೇಸ್ ಕಿಣ್ವ, ಕೆಲವು ರಕ್ತ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ ಅಂಶಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ. ಈ ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ರೋಗಗಳಿಗೆ ಚಿಕಿತ್ಸೆ ನೀಡಿ.

ಪ್ಲಾಸ್ಮಿಡ್‌ಗಳನ್ನು ಯುಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಪರಿಚಯಿಸಬಹುದು. ಸಸ್ತನಿಗಳ ದೈಹಿಕ ಕೋಶಗಳ ಆನುವಂಶಿಕ ರೂಪಾಂತರವು ಜೀನ್ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಯ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಸೂಕ್ಷ್ಮ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಅಧ್ಯಯನ ಮಾಡಲು ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಆನುವಂಶಿಕ ಉಪಕರಣವನ್ನು ಉದ್ದೇಶಪೂರ್ವಕವಾಗಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ವೈದ್ಯಕೀಯ ತಳಿಶಾಸ್ತ್ರಕ್ಕೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ಈ ಹಂತದಲ್ಲಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅಣುವಿನ ತೃತೀಯ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂಸ್ಕರಣೆಯ ರಚನೆಯು ನಡೆಯುತ್ತದೆ.

ರೈಬೋಸೋಮ್‌ನಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಟ್ಟ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವು ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ಒಯ್ಯುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಅನುರೂಪವಾದ , ಅಂದರೆ ಅವಳು ರೂಪಾಂತರಕ್ಕೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತಾಳೆ ಸಂಸ್ಕರಣೆ ) ಈಗಾಗಲೇ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾಗಿ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಲಾದ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ದೇಹಕ್ಕೆ.

ಇದು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ನಿಜವಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಜೈವಿಕವಾಗಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪೂರ್ವಗಾಮಿ ಅಣುಗಳಿಗೆ ಅಲ್ಲ. ಎಂಬ ರೂಪಾಂತರಗಳ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಅವರ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯು ವ್ಯಕ್ತವಾಗುತ್ತದೆ ಪೋಸ್ಟ್ಸಿಂಥೆಟಿಕ್ ಅಥವಾ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡು . ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ, 20 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಅದರ ಸಂಯೋಜನೆಯಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು. ಅನುವಾದದ ನಂತರ, ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ವಿಸ್ತರಿಸುತ್ತದೆ:

ಫಾರ್ಮಿಲ್ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ಅಥವಾ ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ನ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ ಸೀಳುವಿಕೆ;

ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ಸೀಳನ್ನು;

ಪ್ರಾಸ್ಥೆಟಿಕ್ ಗುಂಪಿನ ಲಗತ್ತು;

ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಲ್ಲದ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು;

ಲೈಸೈನ್ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣ;

ಆಲಿಗೋಸ್ಯಾಕರೈಡ್ ತುಣುಕುಗಳನ್ನು ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್, ಸೆರೈನ್‌ನ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳಿಗೆ ಲಗತ್ತಿಸುವುದು;

ಸರಿಯಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯ ಆಯ್ಕೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ - ಚಾಪೆರೋನ್ಗಳು . ಚಾಪೆರೋನ್-70 ಗ್ಲೋಬ್ಯೂಲ್‌ನ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿರುವ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪ್ರದೇಶಗಳು ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಸರಪಳಿಯ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪ್ರದೇಶಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುತ್ತವೆ, ಇತರ ಸೈಟೋಸೋಲಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳೊಂದಿಗಿನ ತಪ್ಪಾದ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಂದ ರಕ್ಷಿಸುತ್ತದೆ. ತಪ್ಪಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಅಥವಾ ಹಾನಿಗೊಳಗಾದ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಸರಿಪಡಿಸುವಲ್ಲಿ ಚಾಪೆರೋನ್ಸ್-60 ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿದೆ.

ಪೊರೆಗಳಾದ್ಯಂತ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಗಣೆ

ಯೂಕ್ಯಾರಿಯೋಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, mRNAಯು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಉತ್ಪತ್ತಿಯಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಸೈಟೋಸೋಲ್‌ನಲ್ಲಿರುವ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತದೆ. ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ನಿಂದ ಸೈಟೋಸೋಲ್‌ಗೆ ಚಲಿಸುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶದ ಅಗತ್ಯಗಳಿಗಾಗಿ ಇದನ್ನು ಬಳಸದಿದ್ದರೆ, ಅಂದರೆ. ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ ರಫ್ತು ಮಾಡಿದ (ಸ್ರವಿಸುವ) ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು , ನಂತರ ಇದು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕಡಿಮೆ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ (15-30 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು) ಸಹಾಯದಿಂದ ಜೀವಕೋಶದ ಪೊರೆಯ ಮೂಲಕ ಸಾಗಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಈ ಮುನ್ನಡೆಸುತ್ತಿದೆ ಅಥವಾ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು . ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಪ್ರೊಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್‌ನಿಂದ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸಿಗ್ನಲ್ ಕೋಡಾನ್‌ಗಳಿಂದ ಇನಿಶಿಯೇಟರ್ ಒಂದರ ನಂತರ ತಕ್ಷಣವೇ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್‌ನ ಗ್ರಾಹಕ ಸೈಟ್‌ಗಳಿಂದ ಗುರುತಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಪೊರೆಯಲ್ಲಿ ಒಂದು ಚಾನಲ್ ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಮೂಲಕ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್ನ ತೊಟ್ಟಿಗೆ ತೂರಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದರೊಂದಿಗೆ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವನ್ನು ಎಳೆಯುತ್ತದೆ. ಪ್ರಭಾವದಿಂದ ಸಿಗ್ನಲ್ ಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಸಿಗ್ನಲ್ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ಸೀಳಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೋಶದಿಂದ ಸ್ರವಿಸುವ ಕೋಶಕದ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಗಾಲ್ಗಿ ಉಪಕರಣದ ಮೂಲಕ ನಿರ್ಗಮಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಿಯಂತ್ರಣ

ಕೋಶದಲ್ಲಿನ ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸಾಂದ್ರತೆಯು ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುವುದಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಸ್ಥಿತಿ ಮತ್ತು ಬಾಹ್ಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಮತ್ತು ಅವನತಿ ದರಗಳ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಇದು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಜೀನ್ಗಳು- ಟಿಆರ್‌ಎನ್‌ಎ, ಆರ್‌ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ, ಎಂಆರ್‌ಎನ್‌ಎಗಳ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಎನ್‌ಕೋಡಿಂಗ್ ಡಿಎನ್‌ಎ ವಿಭಾಗಗಳು.

mRNA ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಗೆ ಸಂಕೇತ ನೀಡುವ ಜೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೀನ್ಗಳು .

ಪ್ರತಿಲೇಖನ ನಿಯಂತ್ರಣ(ಪ್ರಾಥಮಿಕ ಪ್ರತಿಲೇಖನದ ರಚನೆ) ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಿಯಂತ್ರಣಕ್ಕೆ ಅತ್ಯಂತ ಸಾಮಾನ್ಯವಾದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಿ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಎರಡು ರೂಪಗಳು – ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಇಂಡಕ್ಷನ್ (ಧನಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಣ) ಮತ್ತು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ದಮನ (ಋಣಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಣ).

ಇಂಡಕ್ಷನ್ ಮತ್ತು ದಮನದ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಗಳುಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ದರದಲ್ಲಿ ಬದಲಾವಣೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ ಆರಂಭಿಕ (ಮೂಲ) ಮಟ್ಟ .

ತಳದ ಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ - ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ .

ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಪ್ರಮಾಣವು ಅಧಿಕವಾಗಿದ್ದರೆ, ನಂತರ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಅನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ನಿಗ್ರಹದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನದಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದಕ್ಕೆ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ, ಕಡಿಮೆ ತಳದ ದರದಲ್ಲಿ, ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರಚೋದಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಜೀವಕೋಶದ ಆನುವಂಶಿಕ ಉಪಕರಣದಲ್ಲಿ ಇವೆ ಒಪೆರಾನ್ಗಳು - ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರದೇಶಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ಜೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ DNA ವಿಭಾಗಗಳು.

ಆನುವಂಶಿಕ ಸಂಕೇತದ ಓದುವಿಕೆ ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್‌ನ ಪಕ್ಕದಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರವರ್ತಕನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುತ್ತದೆ.

ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್ರಚನಾತ್ಮಕ ಜೀನ್‌ನ ತೀವ್ರ ವಿಭಾಗದಲ್ಲಿದೆ. ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಎಮ್‌ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಪ್ರತಿಕೃತಿಯನ್ನು ನಿಷೇಧಿಸುತ್ತದೆ ಅಥವಾ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.

ನಲ್ಲಿ ಯುಕ್ಯಾರಿಯೋಟ್ ಸಕಾರಾತ್ಮಕ ನಿಯಂತ್ರಕ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತವೆ. ಮುಖ್ಯ ನಿಯಂತ್ರಕ ಬಿಂದು ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಪ್ರಾರಂಭದ ಹಂತವಾಗಿದೆ. ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುವ ನಿಯಂತ್ರಕ ಅಂಶಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ವರ್ಧಕಗಳು , ಮತ್ತು ಅದನ್ನು ನಿಗ್ರಹಿಸುವುದು - ಸೀಲರ್‌ಗಳು (ಸೈಲೆನ್ಸರ್‌ಗಳು) . ಅವರು ಆಯ್ಕೆಯಾಗಿ ಸಂಯೋಜಿಸಬಹುದು ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು : ವರ್ಧಕಗಳು - ಜೊತೆ ಪ್ರಚೋದಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು , ಸೈಲೆನ್ಸರ್ಸ್ - ಜೊತೆ ರೆಪ್ರೆಸರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು .

ರೆಪ್ರೆಸರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಒಪೆರಾನ್ ಮತ್ತು ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್ ನಡುವೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುತ್ತದೆ. ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಟ್ಟ mRNA ಯಲ್ಲಿ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ನ ರೈಬೋಸೋಮ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ನಿಗ್ರಹಕವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದು ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸಂಕೀರ್ಣವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು mRNA ಯ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ನಿರ್ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್. ನಿಗ್ರಹಕವು ಕಡಿಮೆ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದ ವಸ್ತುಗಳಿಗೆ ಬಂಧಿಸಬಹುದು - ಇಂಡಕ್ಟರ್‌ಗಳು ಅಥವಾ ಎಫೆಕ್ಟರ್‌ಗಳು. ಅದರ ನಂತರ, ಅದು ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್‌ಗೆ ಬಂಧಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಆಪರೇಟರ್ ಜೀನ್ ನಿಯಂತ್ರಕ ಜೀನ್‌ನ ನಿಯಂತ್ರಣದಿಂದ ಹೊರಬರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು mRNA ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುತ್ತದೆ.

ಸಸ್ತನಿ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿದೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೈವಿಕ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಎರಡು ವಿಧದ ನಿಯಂತ್ರಣ :

- ಅಲ್ಪಾವಧಿಯ , ಪರಿಸರ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ದೇಹದ ರೂಪಾಂತರವನ್ನು ಒದಗಿಸುವುದು;

- ದೀರ್ಘಕಾಲ ಬಾಳಿಕೆ ಬರುವ, ಸ್ಥಿರ , ಇದು ಜೀವಕೋಶಗಳ ವ್ಯತ್ಯಾಸ ಮತ್ತು ಅಂಗಗಳು ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಜೆರೊಂಟಾಲಜಿ ಕ್ಷೇತ್ರದಲ್ಲಿನ ಪ್ರಸಿದ್ಧ ಭಾರತೀಯ ತಜ್ಞರ ಮೊನೊಗ್ರಾಫ್, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್, ಕಿಣ್ವ ಚಟುವಟಿಕೆ, ಕಾಲಜನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿರಕ್ಷಣಾ ಮತ್ತು ಅಂತಃಸ್ರಾವಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ವಯಸ್ಸಾದಾಗ ಉಂಟಾಗುವ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಸಮರ್ಪಿಸಲಾಗಿದೆ. ಜೀವಕೋಶದ ವಯಸ್ಸಾಗುವಿಕೆ ಮತ್ತು ವಯಸ್ಸಾದ ಆಧುನಿಕ ಸಿದ್ಧಾಂತಗಳನ್ನು ಸಹ ಪರಿಗಣಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಇದು ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞರು, ಜೀವರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞರು, ವೃದ್ಧಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞರು, ವೃದ್ಧಾಪ್ಯಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞರಿಗೆ ಉದ್ದೇಶಿಸಲಾಗಿದೆ.

ಪುಸ್ತಕ:

ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡು ಹಲವಾರು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಡ್ಡ ಗುಂಪುಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು NGP ಗಳು, ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸಂನಲ್ಲಿ ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ನಂತರ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗೆ ವರ್ಗಾಯಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ, ಅಲ್ಲಿ ಅವು DNA ಗೆ ಬಂಧಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು, ಭಾಷಾಂತರದ ನಂತರದ ವಿವಿಧ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳಿಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ: ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್, ಮೆತಿಲೀಕರಣ ಮತ್ತು ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಷನ್. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ H1, H2A ಮತ್ತು H4 ನ NH 2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಸೆರಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಅನುವಾದದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಇದು ಸ್ಥಿರವಾದ ಮಾರ್ಪಾಡು. ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸಂನಲ್ಲಿ H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಮತ್ತು ಆಂತರಿಕ ಸೆರೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ನಂತರ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗಳಿಗೆ ಹಾದುಹೋಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್‌ಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಹಿಂತಿರುಗಿಸಬಹುದಾಗಿದೆ. ಇದರ ಜೊತೆಗೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಡಿಎನ್ಎಗೆ ಬಂಧಿಸಿದ ನಂತರ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಹಿಮ್ಮುಖ ಮಾರ್ಪಾಡು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ನಾಲ್ಕು ವಿಧಗಳ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಮೂಲಕ, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಅಯಾನಿಕ್ ಸಂಯೋಜನೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಸ್ಟೆರಿಕ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಡಿಎನ್‌ಎ ಜೊತೆಗಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆ, ಬದಲಾವಣೆ (ಚಿತ್ರ 2.4).

ಅಕ್ಕಿ. 2.4 ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಎನ್‌ಜಿಪಿಗಳಿಗೆ ಡಿಎನ್‌ಎಯೊಂದಿಗೆ ಬಂಧಿಸುವ ಸ್ಥಳಗಳನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು ಪ್ರಸ್ತುತಪಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಅವುಗಳ ಬಂಧವು ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ

ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ADPribosylation ನಂತಹ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳೊಂದಿಗೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೇಲಿನ ಋಣಾತ್ಮಕ ಶುಲ್ಕಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಇದು DNA ಯಿಂದ ಅವುಗಳ ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗಬಹುದು, ಅದರ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಅಥವಾ ಪುನರಾವರ್ತನೆಗೆ ಅವಕಾಶ ನೀಡುತ್ತದೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಮಾಡಿದಾಗ, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೇಲಿನ ಒಟ್ಟು ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶವು ಕಡಿಮೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಅವರ ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗಬಹುದು. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಮೆತಿಲೀಕರಣದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಣುಗಳ ಮೇಲೆ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶವು ಹೆಚ್ಚಾಗಬಹುದು, ಇದು ಡಿಎನ್ಎಗೆ ಬಲವಾದ ಬಂಧಿಸುವಿಕೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಜೀನ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ನಿಗ್ರಹಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳಿಗೆ ಒಳಪಟ್ಟಿರುತ್ತವೆ. ಕೆಲವು ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಪ್ರಧಾನವಾಗಿ ಕೆಲವು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಚಕ್ರ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಅಡ್ಡ ಗುಂಪುಗಳ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಜೀನ್ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಯ ಉತ್ತಮ ನಿಯಂತ್ರಣದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವಾಗಿದೆ. ಕೋಷ್ಟಕದಲ್ಲಿ. 2.3 ಈ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಕೆಲವು ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ತೋರಿಸುತ್ತದೆ.

ಕೋಷ್ಟಕ 2.3.ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ನಿಯತಾಂಕಗಳು

ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್

ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಶಕ್ತಿ-ಅವಲಂಬಿತ ಪೋಸ್ಟ್‌ಸೈಂಥೆಟಿಕ್ ಮಾರ್ಪಾಡು. ಇದು ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸಂನಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ನಲ್ಲಿ ಎರಡೂ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಆರ್ಡ್ ಮತ್ತು ಸ್ಟಾಕೆನ್ ವಿವೋದಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ 32P ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸಿದರು. ತೀರಾ ಇತ್ತೀಚೆಗೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಅನ್ನು ಇತರ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ನಿರ್ದಿಷ್ಟ AMP-ಅವಲಂಬಿತ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಕೈನೇಸ್‌ಗಳಿಂದ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ನ ಮುಖ್ಯ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು NGB ಗಳ ಸೆರಿನ್ ಮತ್ತು ಥ್ರೋನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಡ್ಡ ಗುಂಪುಗಳಾಗಿವೆ. ಲೈಸಿನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಸ್ವಲ್ಪ ಮಟ್ಟಿಗೆ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನ NGB ಭಾಗದಲ್ಲಿ ಕೈನೇಸ್‌ಗಳು ಇರುತ್ತವೆ. ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಕೈನೇಸ್‌ಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕೇಂದ್ರಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ನಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿವೆ. ಗೋವಿನ ಥೈಮಸ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನಿಂದ, H3 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ನಲ್ಲಿ ಒಂದೇ ಕೇಂದ್ರವನ್ನು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಮಾಡುವ AMP-ಅವಲಂಬಿತ ಕೈನೇಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಯಿತು. ಈ ಅವಶೇಷಗಳ ಡಿಫೊಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್ ಅನ್ನು ಫಾಸ್ಫಟೇಸ್‌ಗಳು ನಡೆಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಎನ್‌ಜಿಬಿ ಭಿನ್ನರಾಶಿಯಲ್ಲಿಯೂ ಇರುತ್ತದೆ. ಕಿಣ್ವಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅವುಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಮುಖ್ಯ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ ಎಂದು ವಿಶ್ವಾಸಾರ್ಹವಾಗಿ ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಈ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಅನುರೂಪ ಬದಲಾವಣೆಗಳನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತವೆ, ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಸಕ್ರಿಯ ಸ್ಥಿತಿಯಿಂದ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಸ್ಥಿತಿಗೆ ವರ್ಗಾಯಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಯಾಗಿ. ಅಂತಹ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳೊಂದಿಗೆ, ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ ರಚನಾತ್ಮಕ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನಲ್ಲಿ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗಬಹುದು. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್-ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಕೆಳಗೆ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ:

ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ ಎರಡು ರೀತಿಯ ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಗುಂಪುಗಳ ಸೇರ್ಪಡೆ ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು, P-O ಬಂಧವನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಂತೆ, ಸೆರೈನ್ ಮತ್ತು ಥ್ರೋನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಈ ಬಂಧವು ಆಮ್ಲ-ನಿರೋಧಕವಾಗಿದೆ. ಎರಡನೆಯ ವಿಧವು ಪಿ-ಎನ್ ಬಂಧವನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ, ಇದು ಲೈಸಿನ್, ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಆಮ್ಲೀಯ ಮಾಧ್ಯಮದಲ್ಲಿ ಈ ಬಂಧವು ಅಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್

ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ - ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಆಂತರಿಕ ಅವಶೇಷಗಳ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಹೆಚ್ಚಿನ ವೇಗದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ಷಿಪ್ರ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ವಿಭಜಿಸುವಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ, ವಿವಿಧ ಪರಿಣಾಮಗಳಿಂದ ಉತ್ತೇಜನದ ನಂತರ ವಿಭಜಿಸದ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಸಹ ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ಗೆ ಒಳಪಟ್ಟಿರುತ್ತದೆ, ಅಂದರೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ನ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವುದಿಲ್ಲ.

ಜೀವಕೋಶದ ಚಕ್ರದ ವಿವಿಧ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕೇಂದ್ರಗಳು ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿವೆ. Ser-37 ಅನ್ನು G 1 ಹಂತದಲ್ಲಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ, S ಮತ್ತು G 2 ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ Ser-114, M ಹಂತದಲ್ಲಿ Ser-180. ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಇದು H1 ಕೈನೇಸ್‌ಗಳ ಬಹುಸಂಖ್ಯೆಯ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ. ವೇಗವಾಗಿ ಬೆಳೆಯುತ್ತಿರುವ ಜೀವಕೋಶಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಕೈನೇಸ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ, ಅದು ಥ್ರೆಯೋನೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ, ಆದರೆ Ser-37 ಮತ್ತು Ser-105 ಅಲ್ಲ. Ser-37 ಮತ್ತು Ser-105 ಅವಶೇಷಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದನ್ನು ಅಥವಾ ಎರಡನ್ನೂ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್ ಮಾಡಿದಾಗ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಅನ್ನು DNA ಗೆ ಬಂಧಿಸುವ ಮಟ್ಟವು ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಕಡಿಮೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ವಿಭಿನ್ನ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕೇಂದ್ರಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಲ್ಲಿನ ಇಂತಹ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಘನೀಕರಣದಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಿವರಿಸಬಹುದು. ವಿಭಿನ್ನ ಸೈಟ್‌ಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುವಾಗ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ವಿಭಿನ್ನ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಡಿಕಾಂಡೆನ್ಸ್ ಆಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎಯ ವಿವಿಧ ವಿಭಾಗಗಳನ್ನು ತೆರೆಯುತ್ತದೆ.

ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿನ ಬದಲಾವಣೆಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಮೈಟೊಸಿಸ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ. ಚೀನೀ ಹ್ಯಾಮ್ಸ್ಟರ್ ಅಂಡಾಶಯದ ಕೋಶಗಳ ಮೈಟೊಸಿಸ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣದ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್ ಅನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಅದೇ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು HeLa ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ. ಮಿಟೋಸಿಸ್ (ಹಿಮ್) ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ (NI) ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಕೇಂದ್ರಗಳಿಂದ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಅನ್ನು ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್‌ಗಳಾಗಿ ಘನೀಕರಿಸಲು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅಗತ್ಯ ಎಂದು ಪ್ರಸ್ತಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ. ಟ್ರಿಪಲ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಡಿಎನ್ಎಗೆ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಒಂದಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಬಲವಾಗಿ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸುವ ಡೇಟಾದೊಂದಿಗೆ ಇದು ಸ್ಥಿರವಾಗಿದೆ. ಲೋಳೆಯ ಶಿಲೀಂಧ್ರದಲ್ಲಿ ಪ್ರೈಸಾರಮ್ ಪಾಲಿಸೆಫಾಲಮ್ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ರ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ G 2 ಹಂತದ ಮಧ್ಯದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಫೇಸ್ ವರೆಗೆ ತೀವ್ರವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಮಿಟೋಸಿಸ್ನ ಕೊನೆಯ ಹಂತದಲ್ಲಿ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ.

ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನಲ್ಲಿ ವಿವಿಧ ಕೇಂದ್ರಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್ ಅನ್ನು ಸಹ ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಇದು H2A, H2B ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವುದಿಲ್ಲ. ಮಿಟೋಸಿಸ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಚೀನೀ ಹ್ಯಾಮ್ಸ್ಟರ್ ಅಂಡಾಶಯದಿಂದ H1 ಮತ್ತು H3 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ನ ವಿವರವಾದ ಅಧ್ಯಯನಗಳಲ್ಲಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಯುಕ್ಯಾರಿಯೋಟಿಕ್ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ, H1 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ನಲ್ಲಿನ 2-4 ಕೇಂದ್ರಗಳು S ಹಂತದಲ್ಲಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಮಿಟೋಸಿಸ್ (M) ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. S ಮತ್ತು M ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಇದಲ್ಲದೆ, ಈ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಹಾರ್ಮೋನ್ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿರುವವರಿಂದ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಪ್ರಿಪ್ರೊಫೇಸ್‌ನ ಆರಂಭಿಕ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುವಿಕೆಯು ಪ್ರಾರಂಭವಾದಾಗ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಪ್ರತಿ ಅಣುವಿಗೆ 1-3 ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಪ್ರೋಮೆಟಾ- ಮತ್ತು ಅನಾಫೇಸ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸಿದಾಗ, ಎಲ್ಲಾ H1 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಣುಗಳು ಹಾಗೂ H3 ಸೂಪರ್ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿ ಅಣುವಿಗೆ 3-6 ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಇದು ಮೈಟೊಟಿಕ್ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ATP-ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೋಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ನ ವಿಷಯದಲ್ಲಿ 6-10-ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಳದ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿರಬಹುದು. ಸೂಪರ್ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕಾರಣ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಫೈಬ್ರಿಲ್‌ಗಳು ಸೂಪರ್‌ಕಾಯಿಲ್‌ಗಳಾಗಿ ತಿರುಚಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಟೆಲೋಫೇಸ್‌ನಲ್ಲಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ವಿಂಗಡಣೆಯಾದಾಗ, ಎರಡೂ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು, H1 ಮತ್ತು H3, ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಜೀವಕೋಶಗಳು G 1 ಹಂತವನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸಿದಾಗ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, H1m ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಸೂಪರ್ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು H3 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್ಗಳು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಘನೀಕರಣಗೊಂಡಾಗ ಮಾತ್ರ ಸಂಭವಿಸುವ ಮೈಟೊಟಿಕ್ ಘಟನೆಗಳಾಗಿವೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಮೈಟೊಸಿಸ್ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಘನೀಕರಣವು H1 ಮತ್ತು H3 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅಗತ್ಯವಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ನಲ್ಲಿ ಮಿತಿಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಆಶ್ಚರ್ಯಕರ ಸಂಗತಿಯೆಂದರೆ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಶನ್‌ನಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಸಂಕೀರ್ಣವು H1 ಮತ್ತು H3 ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಬೇರ್ಪಡಿಸಬೇಕು ಎಂದು ತೋರಿದಾಗ, ಅವುಗಳ ಮೇಲೆ ನಕಾರಾತ್ಮಕ ಶುಲ್ಕಗಳು ಹೆಚ್ಚಾಗುವುದರಿಂದ, ಘನೀಕರಣದ ಹೆಚ್ಚಳವನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್ ಘನೀಕರಣ ಮತ್ತು ಡಿಕಂಡೆನ್ಸೇಶನ್ ಸಂಭವಿಸುವ ಮೂಲಭೂತ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವನ್ನು ಸ್ಪಷ್ಟಪಡಿಸಲು ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಶೋಧನೆ ಅಗತ್ಯವಿದೆ. ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ಇಲಿ ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ವಯಸ್ಕ ಪ್ರಾಣಿಗಳ ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ ಇದು ಅತ್ಯಲ್ಪವಾಗಿದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಭಾಗಶಃ ಹೆಪಟೆಕ್ಟಮಿ ನಂತರ ಯಕೃತ್ತಿನ ಜೀವಕೋಶಗಳು ವಿಭಜನೆಯಾದಾಗ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ P-O ಮತ್ತು P-N ಬಂಧಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಅನುಪಾತವು ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. P-N ಬಂಧಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ H1 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಜೀವಕೋಶದ ಚಕ್ರದಲ್ಲಿ Hl-ಕೈನೇಸ್‌ನ ವಿಷಯವು ಬದಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ DNA ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ H4-ಕೈನೇಸ್ ಪ್ರಮಾಣವು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಸಹ S ಹಂತದಲ್ಲಿ ಗರಿಷ್ಠವಾಗಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದೆ; ಹಿಸ್ಟಿಡಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ದಾಳಿಯ ಕೇಂದ್ರಗಳಾಗಿವೆ ಎಂದು ಭಾವಿಸೋಣ. ಹೀಗಾಗಿ, ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಅನ್ನು DNA ಯಿಂದ ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು, ಅದು ಅದರ ಪುನರಾವರ್ತನೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಇದರಿಂದ, ಡಿಎನ್‌ಎ ಪುನರಾವರ್ತನೆಗೆ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅಗತ್ಯ ಎಂದು ಒಬ್ಬರು ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ ತೀರ್ಮಾನಿಸಬಹುದು, ನಂತರ ಕೋಶ ವಿಭಜನೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ನಂತರ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಇಲಿ ಯಕೃತ್ತಿನ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮ್‌ಗಳ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ವರ್ಧಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಮತ್ತು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಅಲ್ಲದ H1 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಮ್ಯಾಟ್ರಿಕ್ಸ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ನಿಗ್ರಹಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದಲ್ಲಿ ಪರಸ್ಪರ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ವೃತ್ತಾಕಾರದ ಡೈಕ್ರೊಯಿಸಂ ವಿಧಾನವನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಬದಲಾದ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಖಿನ್ನತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶವನ್ನು ಇದು ವಿವರಿಸಬಹುದು.

ಹಿಸ್ಟೋನ್ H5 ಸಹ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ಗೆ ಒಳಪಟ್ಟಿರುತ್ತದೆ. ಏವಿಯನ್ ಎರಿಥ್ರೋಸೈಟ್ಗಳಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H5 ಅದರ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ನಂತರ ಸ್ವಲ್ಪ ಸಮಯದ ನಂತರ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ನಂತರ ಜೀವಕೋಶವು ಪಕ್ವವಾದಂತೆ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗುತ್ತದೆ. ಇತರ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಜೀನೋಮ್ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್ ಘನೀಕರಣದ ಅವಧಿಯಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H5 ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗಿದೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H5 ಅದರ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ರೂಪದಂತೆ ಡಿಎನ್‌ಎ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಬದಲಾವಣೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುವಲ್ಲಿ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿಯಾಗಿಲ್ಲ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಅವಶೇಷಗಳು (ಸರಣಿ) H5 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ನ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ, ಅದು ಬಲವಾಗಿ ಮೂಲಭೂತವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು DNA ಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿದೆ. 50% ಫಾಸ್ಫೇಟ್‌ಗಳು 1-28 ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿವೆ ಮತ್ತು ಉಳಿದವು 100-200 ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿವೆ. ಕೆಲವು ಸಸ್ತನಿ ಪ್ರಭೇದಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ಪರ್ಮಟೊಜೆನೆಸಿಸ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟಮೈನ್‌ಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್-ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ, ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎ ಪ್ಯಾಕೇಜಿಂಗ್‌ಗೆ ಅಗತ್ಯವೆಂದು ತೋರುತ್ತದೆ.

ಎನ್ಜಿಬಿಯ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್

NGBಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು P-O ಮತ್ತು P-N ಬಾಂಡ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ಕೈನೇಸ್‌ಗಳಿಂದ ಅವುಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ವೇಗವರ್ಧನೆಯಾಗುತ್ತದೆ ಎಂದು ನಂಬಲಾಗಿದೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ಗೆ ಅತ್ಯಗತ್ಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕೈನೇಸ್ಗಳು ಮತ್ತು ಸಿಎಎಂಪಿಗಳ ವಿಷಯವಾಗಿದೆ. ಕ್ಯಾಲ್ಸಿಟೋನಿನ್ ಸಂಸ್ಕೃತಿಯಲ್ಲಿನ ಮೂಳೆ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಎನ್ಜಿಬಿಯ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಕಡಿಮೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕ(10000-45000), ಆದರೆ ದೊಡ್ಡ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದೊಂದಿಗೆ NGP ಯ ​​ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪ್ಯಾರಾಥೈರಾಯ್ಡ್ ಹಾರ್ಮೋನ್ ದೊಡ್ಡ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದೊಂದಿಗೆ ಎನ್ಜಿಪಿಯ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಕ್ಯಾಲ್ಸಿಯಂ ಚಯಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ವಿರುದ್ಧ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವ ಎರಡು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ NHP ಗಳ ಸಹಾಯದಿಂದ ತಮ್ಮ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಅರಿತುಕೊಳ್ಳಬಹುದು. ಸ್ಟೆರಾಯ್ಡ್ ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು NHP ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಸಹ ಪ್ರೇರೇಪಿಸುತ್ತವೆ.

NGB ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಜೀವಕೋಶಗಳ ಪ್ರಕಾರ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಶಾರೀರಿಕ ಸ್ಥಿತಿಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ದರವು ವಿಟ್ರೊದಲ್ಲಿ ಸಿಂಕ್ರೊನೈಸ್ ಮಾಡಲಾದ HeLa ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ, G1 ಮತ್ತು S ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಅತ್ಯಧಿಕ ದರವನ್ನು ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ.ವಿಶ್ರಮಿಸುವ LC ಕೋಶಗಳು ವೇಗವಾಗಿ ಪ್ರಸರಣಗೊಳ್ಳಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸಿದಾಗ, ಆರಂಭಿಕ ಘಟನೆಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದು NHP ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಆಗಿದೆ. ಇಲಿ ಪಿತ್ತಜನಕಾಂಗದ ಕೋಶಗಳ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗಳಿಗೆ ಪಾಲಿಮೈನ್‌ಗಳು, ಸ್ಪರ್ಮೈನ್ ಮತ್ತು ಸ್ಪೆರ್ಮಿಡಿನ್ ಅನ್ನು ಸೇರಿಸಿದಾಗ, ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಪ್ರೊಟೀನ್ ಕೈನೇಸ್‌ನ ಚಟುವಟಿಕೆಯು 2-3 ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಎನ್‌ಜಿಬಿಯ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ದರವು ಹಲವು ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗಿರುತ್ತದೆ. ನಲ್ಲಿ ಫಿಸರ್ಲಮ್ಪಾಲಿಮೈನ್‌ಗಳು ಹಲವಾರು ವಿಶಿಷ್ಟ NGP ಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ.

ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಪ್ರಭಾವ ಬೀರುವ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಂತಲ್ಲದೆ, ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ NHP ಗಳು ಜೀನ್ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಕೊಂಡಿವೆ. G1 ಹಂತದಲ್ಲಿ HeLa ಜೀವಕೋಶಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ NHP ಗಳು G1 ಹಂತದಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಜೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ, ಆದಾಗ್ಯೂ ಈ ಜೀನ್‌ಗಳು ಈ ಹಂತದಲ್ಲಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಎನ್‌ಜಿಪಿಗಳು ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತವೆ, ಆದರೆ ಡಿಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಅದನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಈ ಪರಿಣಾಮದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವು ಬಹುಶಃ ಡಿಎನ್‌ಎಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ನೇರ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿದೆ. ಈ ತೀರ್ಮಾನವು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಅವಲೋಕನಗಳಿಂದ ಅನುಸರಿಸುತ್ತದೆ: NGB ಗಳು ವಿಭಿನ್ನ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ, ಅವುಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುವ ವಿಧಾನವು ಅಂಗಾಂಶದ ಪ್ರಕಾರವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ; ಅವುಗಳ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್‌ನಲ್ಲಿನ ಬದಲಾವಣೆಗಳೊಂದಿಗೆ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಜೀನ್‌ಗಳ ಚಟುವಟಿಕೆಯು ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಎನ್‌ಜಿಪಿಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಹಾರ್ಮೋನ್-ಅವಲಂಬಿತ ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ಹಂತದಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಹಿಂಜರಿತದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಸ್ತನ ಕಾರ್ಸಿನೋಮ ಕೋಶಗಳ NGB ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟ್ ಆಗಿರುತ್ತದೆ. ಮಾನವನ W1-38 ಫೈಬ್ರೊಬ್ಲಾಸ್ಟ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಅನ್ನು ಡಿಎನ್‌ಎ ಮತ್ತು ಅನ್‌ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಅಥವಾ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಎನ್‌ಜಿಪಿಗಳಿಂದ ಮರುರೂಪಿಸಿದಾಗ, ನಂತರದ ಪ್ರಕರಣದಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ದರವು ಹೆಚ್ಚು ಹೆಚ್ಚಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್

ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯ ವರದಿಯಿದೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಮೊದಲು ಆಲ್ಫ್ರೇ ಮತ್ತು ಇತರರು ವಿವರಿಸಿದರು. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಎರಡು ವಿಧದ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಅಮಿನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಕಂಡುಬಂದಿವೆ: a) NH2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಸರಣಿಯ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H1, H2A ಮತ್ತು H4 ಅನ್ನು ಎನ್-ಅಸಿಟೈಲ್ಸೆರಿನ್‌ಗೆ ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ; ಇದು ಸೈಟೋಸೋಲ್‌ನಲ್ಲಿ ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಕಿಣ್ವದಿಂದ ವೇಗವರ್ಧಿತವಾದ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಪೋಸ್ಟ್‌ಸೈಂಥೆಟಿಕ್ ಮಾರ್ಪಾಡು; ಬಿ) ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಸೈಟೋಸೋಲ್‌ನಿಂದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ಗೆ ಚಲಿಸಿ ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಬಂಧಿಸಿದ ನಂತರ ಸೈಟೋಸೋಲ್ ಮತ್ತು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುವ ಪೋಸ್ಟ್‌ಸೈಂಥೆಟಿಕ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ನಲ್ಲಿನ ಆಂತರಿಕ ಉಳಿಕೆಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಅತ್ಯಲ್ಪ ಅಥವಾ ಗೈರುಹಾಜರಿಯಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಒಂದು ಕೇಂದ್ರವು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H2A ಮತ್ತು ನಾಲ್ಕು ಕೇಂದ್ರಗಳು H2B, H3 ಮತ್ತು H4 ಪ್ರತಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಆಗಿದೆ. ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಅಸಿಟೈಲ್ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧನೆಯಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಎನ್ಜಿಬಿಯ ಒಂದು ಅಂಶವಾಗಿದೆ. ?-NH 2 - ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಅರ್ಧದಷ್ಟು NH 2 ತುದಿಗಳಲ್ಲಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿರುವ ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಗುಂಪುಗಳು ?-N-ಅಸಿಟಿಲ್ಲಿಸಿನ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಒಂದು ಅಣುವು ನಾಲ್ಕು ಅಸಿಟೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಇದು ಶಕ್ತಿಯ ಅವಲಂಬಿತ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದ್ದು, ಇದರಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲ್ ಗುಂಪಿನ ಮೂಲವು ಅಸಿಟೈಲ್-CoA ಆಗಿದೆ. ಡೀಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಡೀಸೆಟೈಲೇಸ್‌ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧನೆ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನಲ್ಲಿಯೂ ಇರುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ಯೋಜನೆಯನ್ನು ಕೆಳಗೆ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ:

ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನ 9, 14, 18 ಮತ್ತು 23 ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ನ 5, 8, 12 ಮತ್ತು 16 ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಆಗಿವೆ. ಈ ಅವಶೇಷಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ NH 2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ, ಇದು ಬಲವಾಗಿ ಮೂಲಭೂತವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು DNA ಯ ಆಮ್ಲೀಯ ಗುಂಪುಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುತ್ತದೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಕಡಿಮೆ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿಯಾಗಿ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಆಂತರಿಕ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಹಿಂತಿರುಗಿಸಬಹುದಾದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ವಿವಿಧ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ಬಹಳ ಬೇಗನೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅರ್ಧ-ಜೀವಿತಾವಧಿಯು ತುಂಬಾ ಚಿಕ್ಕದಾಗಿದೆ, ಕೇವಲ 3 ನಿಮಿಷಗಳು. ವಿಭಿನ್ನ pH ಆಪ್ಟಿಮಾವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಎರಡು ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲ್ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ Mn 2+ ಅಯಾನುಗಳಿಂದ ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ. ಡಿಎನ್‌ಎ-ಅವಲಂಬಿತ ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಪಾಲಿಮರೇಸ್‌ನ ಕಾರ್ಯಚಟುವಟಿಕೆಗೆ ಡೈವಲೆಂಟ್ ಕ್ಯಾಟಯಾನುಗಳು ಅಗತ್ಯವಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಈ ಅಂಶವು ಮುಖ್ಯವೆಂದು ತೋರುತ್ತದೆ. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವ cAMP, ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವುದಿಲ್ಲ. ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ನಲ್ಲಿ ಗರಿಷ್ಠ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ದರವನ್ನು ತಲುಪಲಾಗುತ್ತದೆ; ಜೀವಕೋಶಗಳು ಮೈಟೊಸಿಸ್ಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸಿದಾಗ, ಅದು ಕಡಿಮೆಯಾಗುತ್ತದೆ. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್‌ಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಸಾಂದ್ರೀಕೃತಗೊಂಡಾಗ ಪ್ರೋಫೇಸ್ ಮತ್ತು ಮೆಟಾಫೇಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಕನಿಷ್ಠ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ದರವನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಜೀವಕೋಶಗಳು ಟೆಲೋಫೇಸ್‌ಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸಿದಂತೆ ಮತ್ತು ವರ್ಣತಂತುಗಳು ಗಾತ್ರದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತಿದ್ದಂತೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ದರವು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮ್‌ಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಘನೀಕರಣಗೊಂಡಾಗ ಪ್ರೋಫೇಸ್ ಮತ್ತು ಮೆಟಾಫೇಸ್‌ನಲ್ಲಿ ಕನಿಷ್ಠ ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಜೀವಕೋಶದ ಚಕ್ರದ ಈ ಎರಡು ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ನಿಖರವಾಗಿ H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಸಹ ಕಡಿಮೆಯಾಗಿದೆ ಎಂಬುದು ಮುಖ್ಯ. ಏವಿಯನ್ ಎರಿಥ್ರೋಬ್ಲಾಸ್ಟ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ H3 ಮತ್ತು H4 ನ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಕಡಿಮೆಯಾಗಿ ಅವು ಪ್ರೌಢ ಎರಿಥ್ರೋಸೈಟ್‌ಗಳಾಗಿ ಬೆಳೆಯುತ್ತವೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಹೆಚ್ಚು ಸಾಂದ್ರವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಅಥವಾ ಪ್ರತಿಕೃತಿಯಲ್ಲಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಡೀಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಪ್ರತಿಬಂಧದೊಂದಿಗೆ ಪರಸ್ಪರ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಯಾಗಿ, ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಮಾಡಿದಾಗ ಕಡಿಮೆ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದರಿಂದ, ಅವುಗಳನ್ನು ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು, ಡಿಎನ್‌ಎ ಪ್ರತಿಲೇಖನಕ್ಕೆ ಲಭ್ಯವಾಗುವಂತೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ.

ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಡಿಪ್ರೊಟೀನೈಸ್ ಆಗಿದ್ದರೆ, ಅದರ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆರ್ಎನ್ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯು ಲಿಂಫೋಸೈಟ್ಸ್ನಲ್ಲಿ ಮೈಟೊಜೆನ್ಗಳಿಂದ ಉತ್ತೇಜಿಸಲ್ಪಟ್ಟಾಗ, ಹಾರ್ಮೋನ್ಗಳಿಂದ ಗುರಿ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಯಕೃತ್ತಿನಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಭಾಗಶಃ ಹೆಪಟೆಕ್ಟಮಿ ನಂತರ ಮೊದಲು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಕರು ಥೈಮಸ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ನ ಪ್ರತಿಲೇಖನವು ವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಕೊರತೆಯಿರುವ ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H2A ಮತ್ತು H2B ಅನ್ನು ಸೇರಿಸಿದರೆ, ನಂತರ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ನಿಗ್ರಹಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಈ ಎರಡು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ನಂತರ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದ್ದರೆ, ನಂತರ ದಮನವು ನಿಲ್ಲುತ್ತದೆ. H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಸಹ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಆರ್ಎನ್ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಹೆಚ್ಚಳಕ್ಕೆ ಮುಂಚಿತವಾಗಿ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ವಿಭಜನೆಯಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ವಿಭಜಿಸದ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ನ ಗಮನಾರ್ಹ ಭಾಗವು ಪ್ರತಿಲೇಖನಕ್ಕೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಪ್ರತಿಲೇಖನದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಸರಪಳಿ ಉದ್ದವನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಎಫೆಕ್ಟರ್‌ಗಳಿಂದ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ "ಆನ್" ಮಾಡಲಾದ ಜೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮತ್ತು/ಅಥವಾ NGP ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಮಟ್ಟದಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಮೇಲಿನ ತೀರ್ಮಾನಗಳನ್ನು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಸಂಗತಿಗಳಿಂದ ದೃಢೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಪ್ರತಿಲೇಖನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಸಿಲಿಯೇಟ್ ಹೆಟೆರೋಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಕಡಿಮೆ ಮಟ್ಟದ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಆದರೆ ಯೂಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಪ್ರತಿಲೇಖನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದೆ. ಪ್ರತಿಲೇಖನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯ ಮ್ಯಾಕ್ರೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳು ಟೆಟ್ರಾಹೈಮೆನಾ ಪೈರಿಫಾರ್ಮಿಸ್ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ದಮನಿತ ಮೈಕ್ರೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ. ಮೀಲಿಬಗ್‌ನ ಸಕ್ರಿಯ ತಾಯಿಯ ವರ್ಣತಂತುಗಳು ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ತಂದೆಯ ವರ್ಣತಂತುಗಳಿಗಿಂತ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಜೀವಕೋಶಗಳ ಮೇಲೆ ನಡೆಸಿದ ಅಧ್ಯಯನಗಳಲ್ಲಿ ಡ್ರೊಸೊಫಿಲಾಸಂಸ್ಕೃತಿಯಲ್ಲಿ, 14 ಸಿ-ಅಸಿಟೇಟ್ ಅನ್ನು ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ H3, H4 ಮತ್ತು H2B ಮತ್ತು 32 P-ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ H1, H3 ಮತ್ತು H4 ನಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. 14 ಸಿ-ಅಸಿಟೇಟ್ ಮತ್ತು 32 ಪಿ ಎರಡರಲ್ಲೂ ಹೆಚ್ಚಿನ ವಿಷಯವು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. DNase II ನೊಂದಿಗೆ ಜೀರ್ಣಕ್ರಿಯೆಯ ನಂತರ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನ ಮ್ಯಾಟ್ರಿಕ್ಸ್ ಸಕ್ರಿಯ ಮತ್ತು ಮ್ಯಾಟ್ರಿಕ್ಸ್ ನಿಷ್ಕ್ರಿಯ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಬೇರ್ಪಡಿಸಿದಾಗ, ಮೊದಲಿನವು ಎರಡೂ ಗುರುತುಗಳನ್ನು (14 C ಮತ್ತು 32 P) ಒಳಗೊಂಡಿರುವುದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಲಿಪ್ಯಂತರ ಮತ್ತು ಲಿಪ್ಯಂತರವಲ್ಲದ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಪ್ರದೇಶಗಳ ನಡುವಿನ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸ್ಥಳಗಳಲ್ಲಿನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ ಈ ಡೇಟಾವು ಸಲಹೆಯನ್ನು ಬೆಂಬಲಿಸುತ್ತದೆ.

ಟ್ರೌಟ್ ಟೆಸ್ಟಿಸ್ ಕೋಶಗಳಿಂದ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಮಟ್ಟವನ್ನು 14 ಸಿ-ಅಸಿಟೇಟ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಕಾವುಕೊಡುವ ಮೂಲಕ ಅಧ್ಯಯನ ಮಾಡಲಾಯಿತು. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H2A, H2B ಮತ್ತು H3 ಒಂದು ಸ್ಥಾನದಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದ್ದರೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಒಂದು, ಎರಡು, ಮೂರು ಮತ್ತು ನಾಲ್ಕು ಸ್ಥಾನಗಳಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲೇಟ್ ಆಗಿರುತ್ತದೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ನಂತರ ಪಡೆದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮ್‌ಗಳನ್ನು ಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಚಿಕಿತ್ಸೆ ನೀಡಿದಾಗ, ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಮತ್ತು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ನಾಲ್ಕು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ NH 2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಲಾಯಿತು. ಈ ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಕೇವಲ ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿವೆ. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮ್‌ಗಳನ್ನು ನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸೀಳಿದರೆ, ಡಿಎನ್‌ಎ ತುಣುಕುಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್-ನಿರೋಧಕ NH 2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಬಿಡುಗಡೆಯಾಗುತ್ತವೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ DNase I ನಿಂದ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಸೀಳುವಿಕೆಯ ದರದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಳಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಅನ್ನು DNase I ನಿಂದ ಸುಲಭವಾಗಿ ಸೀಳಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಮೈಕ್ರೋಕೊಕಲ್ ನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್‌ನಿಂದ ಅಲ್ಲ. ಟ್ರೌಟ್ ಟೆಸ್ಟಿಸ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಅನ್ನು DNase II ನೊಂದಿಗೆ ಜೀರ್ಣಗೊಳಿಸಿದಾಗ, ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರತಿಲೇಖನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾದ ಭಾಗವನ್ನು ಪಡೆಯಲಾಯಿತು. ಬ್ಯುಟೈರೇಟ್‌ನಲ್ಲಿ ಬೆಳೆದಾಗ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H3 ಮತ್ತು H4 HeLa ಜೀವಕೋಶಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಅಂತಹ ಕೋಶಗಳ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಡಿಎನ್ಎ 5-10 ಪಟ್ಟು ವೇಗವಾಗಿ DNase I ನಿಂದ ಹೈಡ್ರೊಲೈಸ್ ಆಗುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಸಾಮಾನ್ಯ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ, ವಿರಾಮ ಸಂಭವಿಸದ ಸ್ಥಳದಲ್ಲಿ ಡಿಎನ್ಎ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಸೀಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹೆಚ್ಚು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿ ಡಿಎನ್‌ಎಸ್ I ಆದ್ಯತೆಯಾಗಿ ಡಿಎನ್‌ಎಯನ್ನು ಸೀಳುತ್ತದೆ ಎಂದು ಸಹ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಈ ಪ್ರದೇಶಗಳಲ್ಲಿನ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮ್‌ಗಳು ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ನಂತರ ಅನುರೂಪ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತವೆ. ಡಿಎನ್‌ಎಯನ್ನು ಟೆಂಪ್ಲೇಟ್‌ನಂತೆ ಬಳಸಲು ಆರ್‌ಎನ್‌ಎ ಮತ್ತು ಡಿಎನ್‌ಎ ಪಾಲಿಮರೇಸ್‌ಗಳಿಗೆ ಇಂತಹ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ಅಗತ್ಯವಾಗಿರುವುದರಿಂದ, ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿರುವುದು ಸಾಧ್ಯ. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಭಾಗಶಃ ಬೇರ್ಪಡಿಸುವ ವಿಧಾನಗಳು, ಎರಡನೆಯದು ಕಿಣ್ವಗಳಿಗೆ ಲಭ್ಯವಾಗುವಂತೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಣೆಗೆ ಮತ್ತು ಅದರ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಅನುಸರಣೆಗೆ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಡಿಎನ್ಎಗೆ ಯಾಂತ್ರಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಿಂದ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸಲಾಗಿದೆ, ಅದರ ಮೊದಲ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ನಂತರ, ಡೀಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು, ಇದು ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಅದು ರಚನೆಯನ್ನು ಸರಿಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ವೀರ್ಯದಲ್ಲಿ ಸಮುದ್ರ ಅರ್ಚಿನ್, ಇದು RNA ಯನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸುವುದಿಲ್ಲ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಡೀಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದೆ, ಆದರೆ ಭ್ರೂಣದಲ್ಲಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಜೀನ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಿದರೆ, ಅದು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ನಡುವೆ ನೇರ ಸಂಬಂಧವಿದೆ.

ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನ ಕಾರ್ಯಚಟುವಟಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್‌ನ ಪಾತ್ರದ ಅಧ್ಯಯನವು ಬ್ಯುಟೈರೇಟ್ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಈ ಮಾರ್ಪಾಡು ವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H3 ಮತ್ತು H4 ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಹೈಪರ್‌ಆಸಿಟೈಲೇಟ್ ಆಗಿರುವುದರಿಂದ ಬ್ಯುಟೈರೇಟ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಡೀಸಿಟೈಲೇಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬ ಅಂಶದ ಆವಿಷ್ಕಾರದಿಂದ ಸುಗಮಗೊಳಿಸಲಾಯಿತು. ಬ್ಯುಟೈರೇಟ್ ಆದ್ಯತೆಯ ಅಂತರ್ವರ್ಧಕ H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಡೀಸೆಟೈಲೇಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಇದು ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ದರವನ್ನು ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುವುದಿಲ್ಲ. ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್‌ನ ಚಯಾಪಚಯ ನಿಯಂತ್ರಣದಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಡೀಸೆಟೈಲೇಸ್ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಹೈಪರ್‌ಆಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುವಾಗ, HeLa ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಅವುಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ DNA DNase I ಗೆ ಹೆಚ್ಚು ಪ್ರವೇಶಿಸಬಹುದು, ಆದರೆ ಸ್ಟ್ಯಾಫಿಲೋಕೊಕಲ್ ನ್ಯೂಕ್ಲೀಸ್‌ಗೆ ಅಲ್ಲ. DNase I ಸಂಕೀರ್ಣದಿಂದ H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕುವುದನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಡಿಎನ್ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಪ್ರತಿಲೇಖನಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಿದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಕೃತಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಿಲ್ಲ ಎಂದು ಊಹಿಸಬಹುದು. ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಇದು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ನ ಲಕ್ಷಣವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಕೋಶಗಳನ್ನು ಮಾತ್ರ ವಿಭಜಿಸುತ್ತದೆ, ಅಸಿಟಲೈಸೇಶನ್ ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ H3 ಮತ್ತು H4 ಮತ್ತು ವಿಭಜಿಸುವ ಮತ್ತು ವಿಭಜಿಸದ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಚಯಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಪ್ರತಿಲೇಖನದಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರ ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬ ಊಹೆಯನ್ನು ಇದು ದೃಢಪಡಿಸುತ್ತದೆ. NGB ಯ ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಬಗ್ಗೆ ಬಹಳ ಕಡಿಮೆ ತಿಳಿದಿದೆ; ಕ್ಯಾಫ್ ಥೈಮಸ್ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಮತ್ತು ಡಕ್ ಎರಿಥ್ರೋಸೈಟ್‌ಗಳಿಂದ HMG ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿವೆ ಎಂದು ಒಂದು ಪತ್ರಿಕೆ ವರದಿ ಮಾಡಿದೆ.

ಮೆತಿಲೀಕರಣ

ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ನಂತರದ ಸಂಶ್ಲೇಷಿತ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಮಾರ್ಪಾಡುಯಾಗಿದ್ದು, ಇದು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನ NGB ಭಾಗದಲ್ಲಿ ಇರುವ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೀಥೈಲ್‌ಟ್ರಾನ್ಸ್‌ಫರೇಸ್ III ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧಿತವಾಗಿದೆ. ಈ ಮಾರ್ಪಾಡನ್ನು ಮೊದಲು ಆಲ್ಫ್ರೇ ಮತ್ತು ಇತರರು ಕಂಡುಹಿಡಿದರು. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೀಥೈಲ್ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ III ಕೆಳಗೆ ತೋರಿಸಿರುವಂತೆ, S-ಅಡೆನೊಸಿಲ್ಮೆಥಿಯೋನಿನ್‌ನಿಂದ α-NH 2 ಗುಂಪಿಗೆ CH 3 ಗುಂಪಿನ ಪರಿವರ್ತನೆಯನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುತ್ತದೆ:

ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಈ ಮಾರ್ಪಾಡು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಬಂಧಿಸಿದ ನಂತರ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೀಥೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳು, ಫಾಸ್ಫೊರಿಲ್ ಮತ್ತು ಅಸಿಟೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳಿಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳಿಗೆ ಪ್ರವೇಶಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಸ್ಥಿರವಾದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರವೇಶಿಸುವ ಮೊದಲು ಸೈಟೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ಕಿಣ್ವ ಮೀಥೈಲೇಸ್ I ಮೀಥೈಲೇಟ್ ಅರ್ಜಿನೈನ್. ಎನ್ಜಿಬಿಗಳು ವಿಶೇಷ ಕಿಣ್ವದಿಂದ ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಒಂದು, ಎರಡು, ಅಥವಾ ಮೂರು ಮೀಥೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು α-N-ಲೈಸಿನ್ ಶೇಷದ ಪರಮಾಣುವಿಗೆ ಜೋಡಿಸಬಹುದು, ಇವುಗಳನ್ನು ಅದೇ ಕಿಣ್ವದಿಂದ ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ಪರಿಚಯಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಮೀಥೈಲಿಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳು ಮೊನೊ-, ಡಿ- ಅಥವಾ ಟ್ರೈಮೆಥೈಲಿಸಿನ್ ಆಗಿರಬಹುದು. ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H3 ಮತ್ತು H4 ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರುತ್ತವೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನಲ್ಲಿ, mono-, di- ಮತ್ತು trimethyllysines ಅನುಪಾತವು 1.8:1.0:0.45 ಆಗಿದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ನಲ್ಲಿ, ಮೊನೊ-ಗೆ ಡೈಮಿಥೈಲಿಸಿನ್ ಅನುಪಾತವು 0.7: 1.0 ಆಗಿದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿದೆ. ಶುದ್ಧೀಕರಿಸಿದ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್-ಬೌಂಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗೆ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ, ಮೆತಿಲೀಕರಣಕ್ಕೆ ಸೂಕ್ತವಲ್ಲದ ತಲಾಧಾರಗಳಾಗಿವೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಯ ನಂತರ ಮೀಥೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H3 ಮತ್ತು H4 ಅನ್ನು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್-ಬೌಂಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯು ಸಂಭವಿಸುವ ಕೇಂದ್ರಗಳಿಗಿಂತ ವಿಭಿನ್ನವಾದ ಕೇಂದ್ರಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತಷ್ಟು ಮಿಥೈಲೇಟ್ ಮಾಡಬಹುದು. ನಿಸ್ಸಂಶಯವಾಗಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನಲ್ಲಿನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅನುಸರಣೆಯಿಂದಾಗಿ ಈ ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಕೇಂದ್ರಗಳು ಮೆತಿಲೀಕರಣಕ್ಕೆ ಪ್ರವೇಶಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಮೆಥಿಲ್ಲಿಸಿನ್‌ಗಳು ಅಸಿಟೈಲೇಟೆಡ್ ಲೈಸಿನ್‌ಗಳ ಬಳಿ ನೆಲೆಗೊಂಡಿವೆ.

H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು NH 2-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಪ್ರದೇಶದಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ಯಾಫ್ ಥೈಮಸ್‌ನಿಂದ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಅನ್ನು Lys-9 ಮತ್ತು Lys-27 ನಲ್ಲಿ ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ಅನ್ನು Lys-20 ನಲ್ಲಿ ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನಲ್ಲಿನ ಎರಡೂ ಲೈಸಿನ್‌ಗಳು ಮೊನೊ-, ಡಿ- ಮತ್ತು ಟ್ರಿಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರಬಹುದು, ಆದರೆ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H4 ನಲ್ಲಿ ಟ್ರಿಮಿಥೈಲ್ಲಿಸಿನ್ ರಚನೆಯಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಹೆಚ್ಚುವರಿ ಮೆತಿಲೀಕರಣ ಕೇಂದ್ರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ - Lys-4. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಮತ್ತು H4 ಮೆತಿಲೀಕರಣ ಕೇಂದ್ರಗಳು, ಹಾಗೆಯೇ ಅವುಗಳ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮಗಳು ಅತ್ಯಂತ ಸಂರಕ್ಷಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿವೆ. H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣಕ್ಕೆ K m ಮತ್ತು V ಮ್ಯಾಕ್ಸ್ ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿವೆ. ಎಸ್-ಅಡೆನೊಸಿಲ್ಹೋಮೊಸಿಸ್ಟೈನ್, ಮೀಥೈಲ್‌ಟ್ರಾನ್ಸ್‌ಫರೇಸ್ III ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧಿತ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ಉತ್ಪನ್ನವಾಗಿದೆ, ಇದು ಸ್ಪರ್ಧಾತ್ಮಕ ತಲಾಧಾರದ ಪ್ರತಿಬಂಧಕವಾಗಿದೆ.

HeLa ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿನ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಪ್ರಾಥಮಿಕವಾಗಿ S-ಹಂತದಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಅಂಗಾಂಶ ಸಂಸ್ಕೃತಿಯಲ್ಲಿ, ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಸಂಪೂರ್ಣ ಕೋಶ ಚಕ್ರದ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಮುಂದುವರಿಯುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಮೈಟೊಸಿಸ್ನ ಆಕ್ರಮಣದ ಮೊದಲು S ಮತ್ತು G 2 ಹಂತಗಳ ನಡುವೆ ಗರಿಷ್ಠ ದರವನ್ನು ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಪ್ರಾಯಶಃ, ಮಿಟೋಸಿಸ್ಗಾಗಿ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ಅನ್ನು ತಯಾರಿಸಲು ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಅವಶ್ಯಕವಾಗಿದೆ. ಆಂಶಿಕ ಹೆಪಟೆಕ್ಟಮಿಯ ನಂತರ, ಕೋಶಕ್ಕೆ S-ಹಂತದ ಪ್ರಮುಖ ಅವಧಿಯಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ಮತ್ತು H4 ನ ಮೆತಿಲೀಕರಣದ ಮಟ್ಟವು ಎಲ್ಲಾ ಅಂಗಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದೇ ಆಗಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ವಯಸ್ಸಿನೊಂದಿಗೆ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹತ್ತು-ದಿನ-ಹಳೆಯ ಇಲಿಗಳಲ್ಲಿ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H3 ನಲ್ಲಿ ಮೊನೊ-, ಡಿ- ಮತ್ತು ಟ್ರೈಮಿಥೈಲಿಸಿನ್‌ಗಳ ಮೋಲಾರ್ ಅನುಪಾತವು 0.55: 1.0: 0.35 ಆಗಿದೆ. ಅದೇ ವಯಸ್ಸಿನಲ್ಲಿ H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ನಲ್ಲಿ ಮೊನೊ- ಮತ್ತು ಡೈಮಿಥೈಲಿಸಿನ್‌ಗಳ ಮೋಲಾರ್ ಅನುಪಾತವು 0.1:0.9 ಆಗಿದೆ. ಹೆಚ್ಚುತ್ತಿರುವ ವಯಸ್ಸಿನೊಂದಿಗೆ, ಹೆಚ್ಚು ಮೆಥೈಲೇಟೆಡ್ ರೂಪಗಳ ಕಡೆಗೆ ಕ್ರಮೇಣ ಬದಲಾವಣೆ ಇದೆ. ವಯಸ್ಕ ಇಲಿಗಳ ಮೆದುಳಿನಲ್ಲಿರುವ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು H3 ಮತ್ತು H4 ಅನ್ನು ನವೀಕರಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಹಾಗೆಯೇ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಲೆಕ್ಕಿಸದೆ ಅವುಗಳ ಮೀಥೈಲ್ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ನವೀಕರಿಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ. ಇತರ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿಯೂ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದು ಎಂದು ಹೋಂಡಾ ಮತ್ತು ಇತರರು ತೋರಿಸಿದ್ದಾರೆ. ಎಳೆಯ ಇಲಿಗಳಿಗೆ ಲೈಸಿನ್ ಮತ್ತು ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ಎಂಬ ಲೇಬಲ್ ಅನ್ನು ಚುಚ್ಚಿದಾಗ, ಪ್ರತಿ ಲೇಬಲ್‌ನ ಗಮನಾರ್ಹ ಪ್ರಮಾಣದ ಮೆದುಳಿನ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ವಯಸ್ಕರಲ್ಲಿ ಈ ಗುರುತುಗಳ ಕುರುಹುಗಳು ಮಾತ್ರ ಕಂಡುಬಂದಿವೆ. ವಯಸ್ಕ ಇಲಿಗಳ ಮೆದುಳಿನ ಕೋಶಗಳಿಂದ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳು ಎಸ್-ಅಡೆನೊಸಿಲ್ಮೆಥಿಯೋನಿನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಕಾವು ನೀಡಿದರೆ, ನಂತರ ಒಂದು ಮೀಥೈಲ್ ಗುಂಪನ್ನು H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಲಾಗಿಲ್ಲ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಪ್ರಬುದ್ಧತೆಯ ಮೊದಲು ಕೊನೆಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ ಎಂದು ಈ ಫಲಿತಾಂಶಗಳು ಸೂಚಿಸುತ್ತವೆ. ಮೀಥೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಹಲವಾರು ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು. 1) ಲೈಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಟ್ರಿಫೆನಿಲ್ಲಿಸಿನ್‌ಗಳ ರಚನೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಲೈಸಿನ್‌ನ α-NH 2 ಗುಂಪಿನ pK ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೂಲಭೂತತೆ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎಗೆ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಬಂಧವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಬಹುದು. 2) H3 ಮತ್ತು H4 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮ್‌ಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತದೆ. 3) ಮೀಥೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಡಿಎನ್‌ಎಯನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದಂತೆ "ಲಾಕ್" ಮಾಡಬಹುದು ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಕೃತಿಯನ್ನು ತಡೆಯಬಹುದು. ಬಹುಶಃ ಇದು ಕೋಶಗಳ ಪರಿವರ್ತನೆಯನ್ನು ಪೋಸ್ಟ್‌ಮಿಟೋಟಿಕ್ ಸ್ಥಿತಿಗೆ ವಿವರಿಸುತ್ತದೆ. 4) ಮಿಥೈಲೇಟೆಡ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಪ್ರತಿಲೇಖನವನ್ನು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸಬಹುದು. ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ ಮೆತಿಲೀಕರಣದ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಮೌಲ್ಯಮಾಪನ ಮಾಡಲು ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಅಗತ್ಯವಿದೆ.

ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಷನ್

ಪಾಲಿ-ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸ್ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ಕೋವೆಲೆನ್ಸಿಯಾಗಿ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬ ವರದಿಗಳಿವೆ. ಈ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್-ಸಂಬಂಧಿತ ಪಾಲಿ-ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸ್ ಪಾಲಿಮರೇಸ್‌ನಿಂದ ವೇಗವರ್ಧಿತವಾಗಿದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಗೋವಿನ ಥೈಮಸ್‌ನಿಂದ ಬರುವ ಕಿಣ್ವದ ಅಣುವು ಒಂದು ಮೋಲ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. 130,000 ತೂಕ; ಈ ಕಿಣ್ವವು DNA ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಸಕ್ರಿಯವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಇದು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನ ಇಂಟರ್‌ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಪ್ರದೇಶದೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದೆ ಮತ್ತು ಉನ್ನತ ಕ್ರಮಾಂಕದ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿನ ತಲಾಧಾರವು NAD+ ಆಗಿದೆ. ಕಿಣ್ವವನ್ನು ನಿಕೋಟಿನಮೈಡ್, ಥೈಮಿಡಿನ್, ಸೈಟೊಕಿನಿನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಮೀಥೈಲ್‌ಕ್ಸಾಂಥೈನ್‌ಗಳು ಪ್ರತಿಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ಮತ್ತು, ಸ್ವಲ್ಪ ಮಟ್ಟಿಗೆ, ಹಿಸ್ಟೋನ್ H2B ವಿವೋ ಮತ್ತು ವಿಟ್ರೋದಲ್ಲಿ ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಶನ್‌ಗೆ ಒಳಗಾಗುತ್ತದೆ. ಇಲಿ ಪಿತ್ತಜನಕಾಂಗದಲ್ಲಿನ ಇತರ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ಅತ್ಯಂತ ದುರ್ಬಲವಾಗಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ನಲ್ಲಿ ADPribosylation ಸ್ಥಳವನ್ನು ಇನ್ನೂ ನಿರ್ಣಾಯಕವಾಗಿ ಗುರುತಿಸಲಾಗಿಲ್ಲ. ಇದು ಗ್ಲುಟಮೇಟ್‌ಗೆ ಈಥರ್-ಲಗತ್ತಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸಲಾಗಿದೆ. ಕಿಣ್ವದ ಸಹಾಯದಿಂದ, ಎರಡರಿಂದ ಹನ್ನೊಂದು ADPribose ಅಣುಗಳನ್ನು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗೆ ಪರಿಚಯಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಇಲಿ ಯಕೃತ್ತಿನ ಕೋಶಗಳ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳಲ್ಲಿ ADPribose ನ 65-ಅವಶೇಷ ಶಾಖೆಯ ಸರಪಳಿಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯು ವರದಿಯಾಗಿದೆ. ಮಾರ್ಪಾಡು ಈ ರೀತಿ ಕಾಣುತ್ತದೆ:

ಸೆರಿನ್ನ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಷನ್‌ಗೆ ಅಡ್ಡಿಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ಸರಣಿಯನ್ನು ADPribosylated ಕೂಡ ಮಾಡಬಹುದು. ಹಿಸ್ಟೋನ್ H 6 (ಟ್ರೌಟ್ ವೀರ್ಯ HMG ಪ್ರೋಟೀನ್), ಪ್ರೋಟಮೈನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಕೆಲವು NGP ಘಟಕಗಳು ಸಹ ADPribosylated. ADPribose ಜೊತೆಗಿನ ಬಂಧವು ಕ್ಷಾರೀಯ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಅಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿ(ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸ್) ಗ್ಲೈಕೋಹೈಡ್ರೋಲೇಸ್ ಪಾಲಿಮರ್ ಅನ್ನು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ನಿಂದ ಸೀಳುತ್ತದೆ. ADPribosylated ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳನ್ನು ಇತರ ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್‌ನಿಂದ ಸುಲಭವಾಗಿ ಬೇರ್ಪಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ADPribosylation ನಂತರ DNA ಗೆ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಬಂಧಿಸುವಿಕೆಯು ದುರ್ಬಲಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಋಣಾತ್ಮಕ ಶುಲ್ಕಗಳ ಹೆಚ್ಚಳದಿಂದಾಗಿ ಮತ್ತು ಜೊತೆಗೆ, ಅಣುವಿನ ದೊಡ್ಡ ಗಾತ್ರದ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ, ಇದು ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆಯನ್ನು ವಿರೂಪಗೊಳಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ. ADPribose ಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳ ಕಾರ್ಯ, ಇದು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗೆ ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ HB ಗಳಿಗೂ ಸಹ ಕೋವೆಲೆಂಟ್‌ಗಳನ್ನು ಜೋಡಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಇನ್ನೂ ಸ್ಥಾಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿಲ್ಲ. ಅವರು ಡಿಎನ್ಎ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಮತ್ತು ದುರಸ್ತಿ, ವರ್ಣತಂತುಗಳ ರಚನೆಯ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಜೀವಕೋಶದ ವ್ಯತ್ಯಾಸದಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿದ್ದಾರೆ ಎಂದು ಊಹಿಸಲಾಗಿದೆ. ADPribose ಪಾಲಿಮರೇಸ್‌ನ ವಿಷಯವು G1 ಹಂತದಲ್ಲಿ 3-4 ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಮೌಸ್ ಎರಿಥ್ರೋಲ್ಯುಕೇಮಿಯಾ ಕೋಶಗಳ ವ್ಯತ್ಯಾಸದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ. HeLa ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ, G1 ಹಂತದಲ್ಲಿ ಅತ್ಯಂತ ತೀವ್ರವಾದ ಪಾಲಿ-ADPribosylation ಅನ್ನು ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ದುರ್ಬಲ - S ಹಂತದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ADPribosylation ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪರಮಾಣು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು DNA ನಿಂದ ಬೇರ್ಪಡಿಸಬಹುದು, ಇದು S- ಹಂತದಲ್ಲಿ ಅದರ ಪುನರಾವರ್ತನೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಪ್ರಶ್ನೆಯಲ್ಲಿರುವ ಮಾರ್ಪಾಡು ಡಿಎನ್‌ಎ ಪ್ರತಿಕೃತಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಾಗಬಹುದು. ADPribosylation ನಂತರ ಮರಿಗಳು ಯಕೃತ್ತಿನಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲ್ಪಟ್ಟ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯಸ್ಗಳಲ್ಲಿ DNA ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದ ಇದನ್ನು ಬೆಂಬಲಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪಾಲಿಮೈನ್‌ಗಳು ಸ್ಪೆರ್ಮೈನ್, ಸ್ಪೆರ್ಮಿಡಿನ್ ಮತ್ತು ಪುಟ್ರೆಸಿನ್ ಆ ಕ್ರಮದಲ್ಲಿ ಪರಮಾಣು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. Mn 2+ ಸಹ ಉತ್ತೇಜಕ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಪಾಲಿಮೈನ್‌ಗಳ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ HeLa ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿನ H1 ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ADPribosylation ಸುಮಾರು 3 ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ. ಸ್ಪರ್ಮೈನ್ ಸಂಸ್ಕೃತಿಯಲ್ಲಿ NGB ಕೋಶಗಳ ADPribosylation ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು Mn2+ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ADPribosylation ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಕಾವು ಮಾಧ್ಯಮದಲ್ಲಿ ವೀರ್ಯ ಮತ್ತು Mn2+ ಎರಡೂ ಇದ್ದರೆ, ನಂತರ NGB ಗಳು ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಪಾಲಿಮೈನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಲೋಹದ ಅಯಾನುಗಳು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯರ್ ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳ ADPribosylation ಮೇಲೆ ನಿಯಂತ್ರಕ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಬೀರುತ್ತವೆ.

ಸಂಕ್ಷಿಪ್ತವಾಗಿ ಹೇಳುವುದಾದರೆ, ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು, ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಕ್ರೊಮಾಟಿನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯಗಳ ಮೇಲೆ ಗಮನಾರ್ಹ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರಬಹುದು ಎಂದು ನಾವು ಹೇಳಬಹುದು. ಮಾರ್ಪಡಿಸುವ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳ ಮುಖ್ಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಅಂಜೂರದಲ್ಲಿ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. 2.4 ಮತ್ತು ಈ ಕೆಳಗಿನಂತಿವೆ. 1) ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ADPribosylation ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಹಿಸ್ಟೋನ್ H1 ನಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಅಸಿಟೈಲೇಶನ್ ಮತ್ತು ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಸೋಮಲ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. 2) ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಒಟ್ಟಾರೆ ಧನಾತ್ಮಕ ಚಾರ್ಜ್‌ನಲ್ಲಿ ಇಳಿಕೆಗೆ ಮತ್ತು ಡಿಎನ್‌ಎಯಿಂದ ಅವುಗಳ ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಧನಾತ್ಮಕ ಚಾರ್ಜ್‌ನಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಳಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಡಿಎನ್‌ಎ ಜೊತೆಗಿನ ಬಂಧವನ್ನು ಬಲಪಡಿಸುತ್ತದೆ. 3) ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳು ಒಂದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಈ ಎಲ್ಲಾ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಒಳಗಾಗಬಹುದು, ಇದು ಅವುಗಳ ಅಯಾನಿಕ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹ ಬದಲಾವಣೆಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. 4) ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ನಿಸ್ಸಂಶಯವಾಗಿ ಸಾಮಾನ್ಯ ವಿದ್ಯಮಾನವಾಗಿದೆ: ಇದು ಇತರ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳಿಗಿಂತ ಕಡಿಮೆ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಸಂಪೂರ್ಣ ಕೋಶ ಚಕ್ರದ ಉದ್ದಕ್ಕೂ ಜೀವಕೋಶಗಳನ್ನು ವಿಭಜಿಸುವಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿ, ಡಿಎನ್ಎ ಪ್ರತಿಕೃತಿ ಮತ್ತು ಕೋಶ ವಿಭಜನೆಗೆ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್ ಅವಶ್ಯಕವಾಗಿದೆ. ಇತರ ಮೂರು ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಬಹುಶಃ ಹೆಚ್ಚು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿವೆ. ಅಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಮುಖ್ಯವಾಗಿ ಚಯಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ತೊಡಗಿಸಿಕೊಂಡಿದೆ. ಮೆತಿಲೀಕರಣವು ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದ್ದು, ಜೀನ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ದಮನಕ್ಕೆ ಮತ್ತು ವ್ಯತ್ಯಾಸಕ್ಕೆ ಪ್ರಮುಖವಾಗಿದೆ. 5) ಈ ಎಲ್ಲಾ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಹಾರ್ಮೋನುಗಳು ಸೇರಿದಂತೆ ವಿಶೇಷ ಅಂತರ್ವರ್ಧಕ ಪರಿಣಾಮಗಳಿಂದ ಮಾಡ್ಯುಲೇಟ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಕ್ರೋಮೋಸೋಮಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮತ್ತು ವಿಭಿನ್ನ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳು ಜೀವನದ ವಿವಿಧ ಅವಧಿಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು ಮತ್ತು ಆಯ್ದ ಜೀನ್ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗಬಹುದು.

ಹಿಸ್ಟೋನ್‌ಗಳ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಮೇಲೆ ಗಮನಾರ್ಹ ಪ್ರಮಾಣದ ದತ್ತಾಂಶವನ್ನು ಸಂಗ್ರಹಿಸಲಾಗಿದೆಯಾದರೂ, NGP ಗಳ ಅಂತಹ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಬಗ್ಗೆ ತುಲನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಕಡಿಮೆ ತಿಳಿದಿದೆ. ಡಿಫೊಸ್ಫೊರಿಲೇಷನ್, ಡೀಸಿಟೈಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಡಿ-ಎಡಿಪ್ರಿಬೋಸೈಲೇಶನ್‌ನ ದರಗಳು ಮತ್ತು ಅನುಕ್ರಮದ ಮಾಹಿತಿಯು ಸಹ ವಿರಳವಾಗಿದೆ.

ಆಮ್ಲ ಅಥವಾ ಕ್ಷಾರೀಯ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನ, ಉಪ್ಪು ರಚನೆ, ಅಸಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಪ್ಲಾಸ್ಟೀನ್ ಕ್ರಿಯೆಯ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದ ಸಹಾಯದಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು ಕೈಗೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಕ್ಷಾರೀಯ ಮತ್ತು ಆಮ್ಲ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನ.ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಈ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಾಂದ್ರತೆಯನ್ನು ಪಡೆಯುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಮೀನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಕರಗಿಸಲು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕರಗುವಿಕೆ, ಎಮಲ್ಸಿಫಿಕೇಶನ್ ಮತ್ತು ಫೋಮಿಂಗ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತವೆ.

ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಆಳವು ಕ್ಷಾರ ಅಥವಾ ಆಮ್ಲದ ಪ್ರಕಾರ ಮತ್ತು ಸಾಂದ್ರತೆ, ತಲಾಧಾರ ಮತ್ತು ಕಾರಕದ ಅನುಪಾತ, ತಾಪಮಾನ, ಚಿಕಿತ್ಸೆಯ ಅವಧಿಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಒಂದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಫಲಿತಾಂಶವನ್ನು ಸಾಧಿಸಲು, ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಚ್ಚಾ ವಸ್ತುಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗೆ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಹೊಂದುವಂತೆ ಮಾಡಬೇಕು.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸಂಪೂರ್ಣ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಯೊಂದಿಗೆ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಮಿಶ್ರಣವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಇತ್ತೀಚಿನ ತಂತ್ರಜ್ಞಾನಗಳಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಮಟ್ಟವನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸಬಹುದು ಮತ್ತು ಸರಿಹೊಂದಿಸಬಹುದು. ಆದರೆ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಧನಾತ್ಮಕ ಪರಿಣಾಮಗಳ ಜೊತೆಗೆ, ನಕಾರಾತ್ಮಕವಾದವುಗಳೂ ಇವೆ ಎಂದು ಗಣನೆಗೆ ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳಬೇಕು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಆಮ್ಲಗಳ ರೇಸ್ಮೇಟ್ಗಳ ರಚನೆ - ಕಹಿ ರುಚಿಯೊಂದಿಗೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು.

ಅಂತಹ ಮಾರ್ಪಾಡಿನ ಒಂದು ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಗುಣಲಕ್ಷಣದ ನಾಶ ಕಾಳುಗಳು, ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಸೋಯಾ, 11-S-ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್ ಗೋಳಾಕಾರದ ಆಣ್ವಿಕ ಆಕಾರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಇದಲ್ಲದೆ, ಅದರ ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯು ಹಲವಾರು ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನು ಇಂಟರ್ಮಾಲಿಕ್ಯುಲರ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಗ್ಲೋಬಲ್ ಆಗಿ ಸಂಯೋಜಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ. ಅಂತಹ ರಚನೆಗಳು ಜಿಲೇಶನ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವುದಿಲ್ಲ, ಜೊತೆಗೆ ಮಾಂಸದಂತಹ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ಅನುಕರಣೆ. ನಿಯಂತ್ರಿತ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನವು ಜೆಲ್ಲಿಂಗ್ ಏಜೆಂಟ್‌ನ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಪಡೆಯಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಹಲವಾರು ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ಹೆಚ್ಚು ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಜೆಲಾಟಿನ್.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಮಾರ್ಪಾಡು ಮಾಡುವ ಈ ತತ್ವವು ನೂಲುವ ವಿಧಾನದಿಂದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಉತ್ಪನ್ನಗಳನ್ನು ಪಡೆಯುವ ತಾಂತ್ರಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ವ್ಯಾಪಕವಾದ ಅನ್ವಯವನ್ನು ಕಂಡುಕೊಂಡಿದೆ.

ಅಂತೆಯೇ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ರಚನೆಯನ್ನು ಬಿಸಿ ಮಾಡುವ ಮೂಲಕ ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು. ಉಪಘಟಕಗಳಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ವಿಭಜನೆ, ಅವುಗಳ ಭಾಗಶಃ ನಾಶ ಮತ್ತು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುವಿಕೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜೆಲ್ಲಿಯ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಬರುವ ಜೆಲ್‌ಗಳ ಸ್ಥಿರತೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ನಡುವೆ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಅವಲಂಬಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಉಪ್ಪು ರಚನೆಯಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕರಗುವಿಕೆ.ಅಂತಹ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ಸಾಧ್ಯತೆಯು ಕ್ಯಾಟಯಾನುಗಳು ಮತ್ತು ಅಯಾನುಗಳೆರಡರೊಂದಿಗೂ ಸಂವಹನ ಮಾಡುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವಿರುವ ಪಾಲಿಮರಿಕ್ ಆಂಫೋಲೈಟ್‌ಗಳಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಮೂಲ ಆಸ್ತಿಯಿಂದ ಅನುಸರಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡು ರೀತಿಯ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆ ಸಾಧ್ಯ: ಉಪ್ಪು ಸೇತುವೆಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಅಯಾನುಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಸೋರಿಕೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನೇಟ್ಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಇದು ಸ್ಥಳೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಕರಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನೇಟ್‌ಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ಸೋಯಾ (ಸೋಯಾ ಪ್ರೋಟೀನೇಟ್‌ಗಳು) ಮತ್ತು ಹಾಲಿನಿಂದ (ಕ್ಯಾಸಿನೇಟ್ ಮತ್ತು ಸೋಡಿಯಂ ಕೊಪ್ರೆಸಿಪಿಟೇಟ್) ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಯಲ್ಲಿ ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಹೆಚ್ಚು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುವ ಮಾರ್ಪಡಿಸುವ ಲವಣಗಳು ಸೋಡಿಯಂ ಕ್ಲೋರೈಡ್ ಮತ್ತು ಅಜೈವಿಕ ಫಾಸ್ಫೇಟ್ಗಳಾಗಿವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ನೀರನ್ನು ಉಳಿಸಿಕೊಳ್ಳಲು ಮಾಂಸದ ಸೂತ್ರೀಕರಣಗಳ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಮೂಲಕ, ಸೋಡಿಯಂ ಕ್ಲೋರೈಡ್, ಪೈರೋ- ಅಥವಾ ಸೋಡಿಯಂ ಟ್ರಿಪೋಲಿಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಮೈಫಿಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕರಗುವಿಕೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತದೆ. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಪಾಲಿಫಾಸ್ಫೇಟ್‌ಗಳು ವಿರೋಧಿ ಡಿನಾಟರೇಶನ್, ನಂಜುನಿರೋಧಕ ಮತ್ತು ಉತ್ಕರ್ಷಣ ನಿರೋಧಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಿಂದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಎಂದು ತಿಳಿದಿದೆ.

ಪ್ರತಿ ವರ್ಷ ಆಹಾರ ಉದ್ಯಮ ಮತ್ತು ಅಡುಗೆಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನೇಟ್‌ಗಳ ಬಳಕೆಯು ವಿಸ್ತರಿಸುತ್ತಿದೆ.

ಅಸಿಲೇಷನ್.ಅಸಿಟಿಕ್ ಅಥವಾ ಸಕ್ಸಿನಿಕ್ ಅನ್‌ಹೈಡ್ರೈಡ್‌ಗಳೊಂದಿಗಿನ ಅಸಿಲೇಷನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳ ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುವ ವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ. ಈ ಮಾರ್ಪಾಡಿನ ಫಲಿತಾಂಶವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಐಸೋಎಲೆಕ್ಟ್ರಿಕ್ ಬಿಂದುವನ್ನು ಹೆಚ್ಚು ಆಮ್ಲೀಯ ವಲಯಕ್ಕೆ ಬದಲಾಯಿಸುವುದು. ಸಕ್ಸಿನಿಕ್ ಅನ್ಹೈಡ್ರೈಡ್ನ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ನಡೆಯುತ್ತದೆ. ಕಡಿಮೆ ಮಟ್ಟದ ಮಾರ್ಪಾಡಿನೊಂದಿಗೆ ಸಹ, ಕರಗುವಿಕೆ, ಎಮಲ್ಸಿಫೈಯಿಂಗ್ ಮತ್ತು ಫೋಮಿಂಗ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳಂತಹ ತಾಂತ್ರಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಸುಧಾರಿಸಲು ಇದು ಸಾಧ್ಯವಾಗಿಸುತ್ತದೆ.

ಅಸಿಲ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಪರಿಚಯ (ಉದಾಹರಣೆಗೆ R-COO-) ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲ್ನ ಅನಾವರಣಕ್ಕೆ ಮತ್ತು ಅಂತಿಮವಾಗಿ ನಾಶಕ್ಕೆ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡುತ್ತದೆ, ಇದು ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶದ ಅಮೈನೋ ಗುಂಪುಗಳ ತಡೆಗಟ್ಟುವಿಕೆಯಿಂದಾಗಿ ಸ್ಥಳೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ಸಮತೋಲನದ ಗುಣಲಕ್ಷಣದಲ್ಲಿ ಬದಲಾವಣೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲಿನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಲೈಕ್-ಚಾರ್ಜ್ಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಸ್ಥಾಯೀವಿದ್ಯುತ್ತಿನ ವಿಕರ್ಷಣೆಯ ಪಾತ್ರದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಳ. ಇದರ ಪರಿಣಾಮವೆಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಅದರ ವಿಘಟನೆಯ ಬದಲಾವಣೆ. ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ, ಜೆಲ್ ರಚನೆಯ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದಂತಹ ತಾಂತ್ರಿಕ ಪರಿಣಾಮಗಳನ್ನು ಸಾಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರಾಯೋಗಿಕವಾಗಿ, ಸುಧಾರಿತ ಜೆಲ್-ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದೊಂದಿಗೆ ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ತರಕಾರಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಅಸಿಲೇಷನ್ ಮೂಲಕ ಪಡೆಯುವುದು ಸಾಧ್ಯ ಎಂದು ಸಾಬೀತಾಗಿದೆ, ಮತ್ತು ಈ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ ಮತ್ತು ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಜೆಲ್‌ಗಳ ರಚನಾತ್ಮಕ ಮತ್ತು ಯಾಂತ್ರಿಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಅಸಿಲೇಷನ್ ಮಟ್ಟವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಮಟ್ಟದಲ್ಲಿ, ಅದರ ಹೆಚ್ಚಿನ ಋಣಾತ್ಮಕ ಶುಲ್ಕಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ಬಲವಾದ ವಿಕರ್ಷಣೆಯನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ, ಜೆಲ್ ರಚನೆಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುವಿಕೆಯು ಅಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಅಂದರೆ, ಅಸಿಲೇಷನ್ ಮಟ್ಟವು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಸೂಚಕವಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅಸಿಲೇಷನ್ ಸ್ವತಃ ಈ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಒಂದು ವಿಧಾನವಾಗಿದೆ.

ಅಸಿಲೇಟೆಡ್ ಹಾಲಿನ ಕ್ಯಾಸೀನ್ ಅನ್ನು ಎಮಲ್ಸಿಫೈಯರ್ ಮತ್ತು ಎಮಲ್ಷನ್ ಸ್ಟೇಬಿಲೈಸರ್ ಆಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಪಾನೀಯಗಳು, ಸಾಸ್ಗಳು, ಹಣ್ಣು ಮತ್ತು ತರಕಾರಿ ಪ್ಯೂರಿಗಳಿಗೆ ದಪ್ಪವಾಗಿಸುತ್ತದೆ. ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಎಮಲ್ಸಿಫೈಯರ್ಗಳು, ಬೈಂಡರ್ಗಳು, ಶಾಖ ಚಿಕಿತ್ಸೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಜೆಲ್ಲಿಯನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಪದಾರ್ಥಗಳಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಮಾರ್ಪಾಡು.ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಬಳಸಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯನ್ನು ವಿವಿಧ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಉದ್ದೇಶಪೂರ್ವಕವಾಗಿ ಬದಲಾಯಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಭಾಗಶಃ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಗೆ ಧನ್ಯವಾದಗಳು, ಕರಗುವಿಕೆ, ಎಮಲ್ಸಿಫೈಯಿಂಗ್ ಚಟುವಟಿಕೆ, ಫೋಮಿಂಗ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ, ಫೋಮ್ಗಳು ಮತ್ತು ಎಮಲ್ಷನ್ಗಳ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಳವನ್ನು ಒದಗಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ. ಕಿಣ್ವಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಕೆಲವು ಪ್ರದೇಶಗಳು ಅಥವಾ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಮಾತ್ರ ಪ್ರಭಾವಿಸಲು ನಿಮಗೆ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ. ಹೆಚ್ಚಿನ ಕಿಣ್ವಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳು ಜಲವಾಸಿ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ನಿಯಮದಂತೆ, ಶಾರೀರಿಕಕ್ಕೆ ಹತ್ತಿರವಿರುವ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ ನಡೆಯುವುದು ಸಹ ಮುಖ್ಯವಾಗಿದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಎಲ್ಲಾ ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಬದಲಾವಣೆಗಳು ಆಹಾರ ತಂತ್ರಜ್ಞಾನಕ್ಕೆ ಮುಖ್ಯವಲ್ಲ.

ಆದ್ದರಿಂದ, ಇತ್ತೀಚೆಗೆ, ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್‌ಗಳಿಂದ ಸಂಯೋಜಕ ಅಂಗಾಂಶ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಭಾಗಶಃ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆ, ಮಾಂಸದ ಮೃದುತ್ವವನ್ನು ಅದರ ಗುಣಮಟ್ಟದ ಸೂಚಕಗಳನ್ನು ಸುಧಾರಿಸಲು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿಯ ಮೂಲದ ಅಮಿಲೋಸುಬ್ಟಿಲಿನ್, ಪ್ರೋಟೋಸಬ್ಟಿಲಿನ್, ಬ್ರೋಮೆಲಿನ್ pH 6.5-7.0 ಮತ್ತು ಸುಮಾರು 30 ° C ತಾಪಮಾನದ ಕಿಣ್ವಗಳ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ, ಎಮಲ್ಸಿಫೈಯಿಂಗ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯು 1.5 ಪಟ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ, ಕರಗುವಿಕೆಯು 20% ರಷ್ಟು ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ.

ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ ಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸುವ ಮೂಲಕ ವಿಶೇಷ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಸಾಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಜೊತೆಗೆ ಚುಚ್ಚುಮದ್ದು.ಹೀಗಾಗಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಫೋಮಿಂಗ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟ ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಉತ್ಪನ್ನಗಳು, ರಸೀಕರಣದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ತಮ್ಮ ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಮೀನಿನ ರುಚಿಯನ್ನು ಕಳೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಇದು ಅವುಗಳನ್ನು ಮಿಠಾಯಿ ಉತ್ಪನ್ನಗಳು, ಐಸ್ ಕ್ರೀಮ್ ಮತ್ತು ಪಾನೀಯಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಯಲ್ಲಿ ಬಳಸಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ.

ಇತ್ತೀಚೆಗಷ್ಟೇ ತೆರೆದಿರುವ ಉತ್ತಮ ನಿರೀಕ್ಷೆಗಳನ್ನು ನೀಡಲಾಗಿದೆ ಪ್ಲಾಸ್ಟಿಸಿನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ- ಕಿಣ್ವಗಳ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಪುನಃ ರೂಪುಗೊಂಡಾಗ ಕಿಣ್ವಕ ಸೀಳುವಿಕೆಗೆ ಒಂದು ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ ಹಿಮ್ಮುಖವಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ಉತ್ಪನ್ನಗಳಿಂದ ಸುಮಾರು 3,000 ಡಾಲ್ಟನ್‌ಗಳ ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕದೊಂದಿಗೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿದೆ. ಅಗತ್ಯವಾದವುಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಂತೆ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಎಸ್ಟರ್ಗಳ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸಲು ಸಮರ್ಥವಾಗಿವೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದಾಗಿ, ಅವುಗಳನ್ನು ಉದ್ದೇಶಪೂರ್ವಕವಾಗಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಬಹುದು. ಮೆಕ್ಕೆ ಜೋಳದಲ್ಲಿ ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್, ಲೈಸಿನ್ ಮತ್ತು ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ ಅನ್ನು ಸೇರಿಸುವ ಮೂಲಕ, ಉತ್ತಮ ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯದೊಂದಿಗೆ ಪ್ಲಾಸ್ಟೀನ್ ಅನ್ನು ಪಡೆಯಲು ಸಾಧ್ಯವಾಯಿತು.

ಸಲ್ಫರ್-ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕಡಿಮೆ ಅಂಶದಿಂದಾಗಿ ಸೋಯಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಜೈವಿಕ ಮೌಲ್ಯವು ಕಡಿಮೆಯಾಗಿದೆ. ಪೆಪ್ಸಿನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸೋಯಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಭಾಗಶಃ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದಿಂದ, ಅನೇಕ ಸಲ್ಫರ್-ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಅದೇ ಉಣ್ಣೆಯ ಕೆರಾಟಿನ್ ಹೈಡ್ರೊಲೈಜೆಟ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಬೆರೆಸಿ, ಮತ್ತು ನಂತರದ ಪ್ಲ್ಯಾಸ್ಟೀನ್ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ನಾಗರೇಸ್ (ಬ್ಯಾಸಿಲಸ್ ಸಬ್ಟಿಲಿಸ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್) ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಕ್ಯಾಸೀನ್‌ಗೆ ಸಮೀಪವಿರುವ ಪೌಷ್ಟಿಕಾಂಶದ ಮೌಲ್ಯದೊಂದಿಗೆ ಪ್ಲಾಸ್ಟೀನ್ ಪಡೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. .

ಸೋಯಾ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಂದ ಪಡೆದ ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸುವ ಮೂಲಕ ಪಡೆದ ಪ್ಲ್ಯಾಸ್ಟೀನ್‌ಗಳು ಉತ್ತಮ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಮೊದಲನೆಯದಾಗಿ, ಈ ಗ್ಲುಟಾಮಿಕ್ ಆಮ್ಲಗಳು ಎಲ್ಲಾ pH ಮೌಲ್ಯಗಳಲ್ಲಿ ಕರಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಉಷ್ಣ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಗೆ ನಿರೋಧಕವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಎರಡನೆಯದಾಗಿ, ಅವರು ಶಾಖ-ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದ ಮಾಂಸದ ಉಚ್ಚಾರಣಾ ರುಚಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದಾರೆ.

ಪ್ಲಾಸ್ಟೀನ್ ಕ್ರಿಯೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಿಂದ ಅನಪೇಕ್ಷಿತ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊರತೆಗೆಯಲು ಉತ್ತಮ ನಿರೀಕ್ಷೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಎರಡನೆಯದು ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ, ಇದರ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯು ಫೆನಿಲೋಕೆಟೋನೂರಿಯಾ ರೋಗಿಗಳಲ್ಲಿ ಗಂಭೀರ ಪರಿಣಾಮಗಳನ್ನು ಉಂಟುಮಾಡುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಸಿನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಭಾಗಶಃ ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆ, ಜೆಲ್ ಶೋಧನೆಯಿಂದ ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳ ಹೊರತೆಗೆಯುವಿಕೆ ಮತ್ತು ನಂತರದ ಪ್ಲಾಸ್ಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಈಥೈಲ್ ಎಸ್ಟರ್ಗಳುಟೈರೋಸಿನ್ ಮತ್ತು ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್ ಸಸ್ಯದ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್ ಪಪೈನ್ ಕ್ರಿಯೆಯ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ ರಹಿತ ಪ್ಲ್ಯಾಸ್ಟೀನ್‌ಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಲ್ಲಿ ಸಮತೋಲಿತವಾಗಿದೆ.

ಭೌತಿಕ ಮತ್ತು ರಾಸಾಯನಿಕ ಮಾರ್ಪಾಡು ವಿಧಾನಗಳು.ಪ್ರೋಟೀನ್ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ಮೇಲೆ ಪ್ರಭಾವ ಬೀರುವ ಭೌತ-ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನಗಳು ಈ ಕೆಳಗಿನ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸುತ್ತವೆ: ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪಾಲಿಮರ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಕೀರ್ಣ ರಚನೆ (ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು, ಪಾಲಿಸ್ಯಾಕರೈಡ್‌ಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿ), ಹಾಗೆಯೇ ಮೊನೊಮರ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ (ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್‌ಗಳು, ಕೊಬ್ಬುಗಳು), ವಿವಿಧ ರೀತಿಯ ಯಾಂತ್ರಿಕ ಪರಿಣಾಮಗಳು, ಶಾಖ ಚಿಕಿತ್ಸೆ, ಇತ್ಯಾದಿ.

ಪ್ರಕಾರದಿಂದ ಸಂಕೀರ್ಣತೆ ಪ್ರೋಟೀನ್-ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಮುಂಚೆಯೇ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ಅಪ್ಲಿಕೇಶನ್ ಕಂಡುಬಂದಿದೆ, ಆದರೆ ಈಗ ಈ ವಿದ್ಯಮಾನದ ವೈಜ್ಞಾನಿಕ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನವಿದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ ವಿವಿಧ ಪ್ರಕೃತಿಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಜಂಟಿ ಒಣಗಿಸುವಿಕೆ - ಮೀನು ಮತ್ತು ಧಾನ್ಯಗಳು - ಅಮೂಲ್ಯವಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಿಶ್ರಣಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುವುದಲ್ಲದೆ, ಮೂಲ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಣಗಳನ್ನು ಸಂರಕ್ಷಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ. ಕೊಚ್ಚಿದ ಮೀನುಗಳಿಗೆ ಧಾನ್ಯದ ಸೇರ್ಪಡೆಗಳಾಗಿ, ಗೋಧಿ, ಅಕ್ಕಿ ಅಥವಾ ಇತರ ಹಿಟ್ಟನ್ನು 10% ರಿಂದ 30% ರಷ್ಟು ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಬಳಸಬಹುದು.

ಅರೆ-ಸಿದ್ಧಪಡಿಸಿದ ಮಾಂಸ ಉತ್ಪನ್ನಗಳಿಗೆ ತರಕಾರಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಸೇರಿಸುವುದು, ಸಂಕೀರ್ಣ ರಚನೆಯ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ, ಶಾಖ ಚಿಕಿತ್ಸೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ನೀರು ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದಲ್ಲಿ ಕನಿಷ್ಠ ಇಳಿಕೆಯನ್ನು ಖಾತ್ರಿಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್ಗಳ ಸಂಯೋಜಕಗಳು ಹೆಚ್ಚಿನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಿಂದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ, ಇದನ್ನು ಸಾಂಪ್ರದಾಯಿಕವಾಗಿ ತಾಂತ್ರಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಮೊಟ್ಟೆಯ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯ ತಾಪಮಾನವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಲು ಸುಕ್ರೋಸ್‌ನ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಸಿಹಿ ಭಕ್ಷ್ಯಗಳು ಮತ್ತು ಮಿಠಾಯಿಗಳ ತಂತ್ರಜ್ಞಾನದಲ್ಲಿ ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಕಡಿಮೆ ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚಿನ ತಾಪಮಾನದ ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಕ್ರಿಯೆಗೆ ಪ್ರಾಣಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲು ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್‌ಗಳ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ ತಿಳಿದಿದೆ.

ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಮೊನೊಸ್ಯಾಕರೈಡ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ಒಣಗಿಸಿದಾಗ, ಹೆಚ್ಚು ಕರಗುವ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ, ಅದರ ಕರಗುವಿಕೆಯು ಸಕ್ಕರೆಯ ಸ್ವರೂಪ ಮತ್ತು ಕೊಚ್ಚಿದ ಮೀನುಗಳಲ್ಲಿನ ಅವುಗಳ ಸಾಂದ್ರತೆಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಉತ್ಪನ್ನದ ಕರಗುವಿಕೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮದ ವಿಷಯದಲ್ಲಿ, ಗ್ಲೂಕೋಸ್ ಹೆಚ್ಚು ಪರಿಣಾಮಕಾರಿಯಾಗಿದೆ, ಮತ್ತು ಸುಕ್ರೋಸ್ ಮತ್ತು ಫ್ರಕ್ಟೋಸ್ ಕಡಿಮೆ ಪರಿಣಾಮಕಾರಿ. ಅಂತೆಯೇ, ಗ್ಲಿಸರಾಲ್ ಮತ್ತು ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಪಿಷ್ಟವು ಮೀನು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ. ಆದರೆ ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ ಮೈಲಾರ್ಡ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ ಮುಂದುವರೆಯಲು ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂದು ಮನಸ್ಸಿನಲ್ಲಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳಬೇಕು, ಇದು ಇಳಿಕೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ ಪೌಷ್ಟಿಕಾಂಶದ ಮೌಲ್ಯಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು.

ಗ್ಲುಕೋನೊ-ಡೆಲ್ಟಾ-ಲ್ಯಾಕ್ಟೋನ್ ಸೇರ್ಪಡೆಯು ಕೊಚ್ಚಿದ ಮಾಂಸವನ್ನು ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ.

ಪೆಕ್ಟಿನ್ ಉತ್ಪನ್ನಗಳಂತಹ ಆಮ್ಲೀಯ ಪಾಲಿಸ್ಯಾಕರೈಡ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ಅದರ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಹಿಟ್ಟು ಗ್ಲುಟನ್ ಅನ್ನು "ಬಲಪಡಿಸುವ" ವಿಧಾನಗಳಿವೆ, ಜೊತೆಗೆ 0.1-0.5% ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಸೂಕ್ಷ್ಮಜೀವಿಯ ಕ್ಸಾಂಥನ್ ಪಾಲಿಸ್ಯಾಕರೈಡ್ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯಲ್ಲಿ.

ಡಿನಾಟರೇಶನ್ ಮತ್ತು ಲಿಪಿಡ್‌ಗಳಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರತಿರೋಧವನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸಿ, ಇದು ಹಿಂದಿನದರೊಂದಿಗೆ ಸಂಕೀರ್ಣಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ವಿದ್ಯಮಾನದ ಸ್ವರೂಪವನ್ನು ಸಾಕಷ್ಟು ಸ್ಪಷ್ಟಪಡಿಸಲಾಗಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಅದೇನೇ ಇದ್ದರೂ ಇದನ್ನು ಕೊಚ್ಚಿದ ಸಾಸೇಜ್‌ಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಯಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದರ ಅರೆ-ಸಿದ್ಧ ಉತ್ಪನ್ನಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್-ಕೊಬ್ಬಿನ ಎಮಲ್ಷನ್‌ಗಳಾಗಿವೆ.

ಒಡ್ಡುವಿಕೆಯ ಭೌತಿಕ ವಿಧಾನಗಳು ಸಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪದಾರ್ಥಗಳ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಮಾರ್ಪಡಿಸುವಲ್ಲಿ ಪಾತ್ರವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಗ್ರೈಂಡಿಂಗ್‌ನ ತೀವ್ರತೆ, ವಿಧಾನ ಮತ್ತು ಮಟ್ಟವು ಗೋಧಿ ಹಿಟ್ಟಿನ ಗುಣಮಟ್ಟವನ್ನು ರೂಪಿಸುವಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಸೆಟೆರಿಸ್ ಪ್ಯಾರಿಬಸ್ ಆಗಿದೆ. ನಿಶ್ಚಿತ ಹೊಂದಿಸುವ ಮೂಲಕ ತಾಪಮಾನ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳು, ನೀರು ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ, ಮೃದುತ್ವ, ಮಾಂಸ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ರಸಭರಿತತೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸಿ. ಸಂಸ್ಕರಣೆಯ ತಾಪಮಾನ ಮತ್ತು ಅವಧಿಯು ಹಾಲಿನ ಮೊಸರಿನ ಗುಣಮಟ್ಟದ ಸೂಚಕಗಳನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುತ್ತದೆ. ದ್ರವ್ಯರಾಶಿಯ ಏಕಕಾಲಿಕ ಯಾಂತ್ರಿಕ ಮಿಶ್ರಣವು "ಕೇಸೀನ್ ಧಾನ್ಯ" ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಥರ್ಮಲ್ ಆಸಿಡ್ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆಯಿಂದ ಪಡೆದ ಮೊಸರಿನಿಂದ ಆರ್ಗನೊಲೆಪ್ಟಿಕ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಮಿಶ್ರಣವಿಲ್ಲದೆ.

ಕೊಚ್ಚಿದ ಮಾಂಸ ಮತ್ತು ಮೀನಿನ ರುಬ್ಬುವಿಕೆಯ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಕೊಲೊಯ್ಡ್ ಗಿರಣಿಗಳಲ್ಲಿ, ಮೈಯೊಫಿಬ್ರಿಲ್ ಸಾರ್ಕೊಮೆರ್‌ಗಳ ಯಾಂತ್ರಿಕ ಅವನತಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ನೀರು ಹಿಡಿದಿಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕರಗುವಿಕೆ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತದೆ.

ಮೀನಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಥವಾ ಬ್ರೂಯಿಂಗ್ ಹಿಟ್ಟಿನ ಭಾಗಶಃ ಉಷ್ಣ ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ, ಗ್ಲುಟನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಡಿನಾಟರೇಶನ್‌ಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಒಗ್ಗಟ್ಟನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುತ್ತದೆ, ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ರಚನೆ ಮತ್ತು ಆರ್ಗನೊಲೆಪ್ಟಿಕ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಸರಿಹೊಂದಿಸಲು ನಿಮಗೆ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.